खाद्य उत्पादों में प्रोटीन के निर्धारण के तरीके। प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक गुण

सौंदर्य सीधे स्वास्थ्य पर निर्भर करता है, और हम बचपन से ही कुछ पदार्थों के प्रभाव के बारे में बहुत कुछ जानते हैं। तो नाखूनों के लिए, उदाहरण के लिए, न केवल कैल्शियम महत्वपूर्ण है, बल्कि प्रोटीन भी है। इसलिए, यदि आप चाहते हैं कि आपका मैनीक्योर असाधारण रूप से सराहनीय हो, तो आपको यह सोचना चाहिए कि क्या आपके आहार में प्रोटीन की कमी है। साथ ही, आपके बालों की स्थिति इस बात पर निर्भर करेगी कि आपकी थाली में कितना प्रोटीन है, इसलिए शायद आपको इस मुद्दे को गंभीरता से लेना चाहिए।

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शरीर में प्रोटीन की कमी

प्रोटीन मानव शरीर में सबसे आवश्यक पदार्थों में से एक हैं। यदि हम लगभग हर वसंत में विटामिन और खनिजों की कमी को याद करते हैं, तो ब्लूज़ और थकान को "एविटामिनोसिस" के लिए जिम्मेदार ठहराया जाता है, तो हम इस तथ्य के बारे में बहुत कम सोचते हैं कि कई स्वास्थ्य समस्याएं उच्च गुणवत्ता वाले प्रोटीन की कमी से जुड़ी हो सकती हैं।

कई लोग कहते हैं कि प्रोटीन एक भारी उत्पाद है और इसे सीमित मात्रा में खाना चाहिए। और कुछ इसे बिल्कुल नहीं खाते - और ऐसा लगता है कि कुछ भी बुरा नहीं हो रहा है। हालांकि, शरीर में प्रोटीन महत्वपूर्ण कार्य करता है जो कोई अन्य तत्व नहीं कर सकता। मानव शरीर में प्रोटीन का क्या कार्य है?

प्रोटीन की आवश्यकता क्यों होती है?

शरीर निर्माण का आधार प्रोटीन है। प्रोटीन मांसपेशियों, ऊतकों, आंतरिक अंगों, रक्त कोशिकाओं, प्रतिरक्षा निकायों, साथ ही बालों, नाखूनों और त्वचा कोशिकाओं और प्रोटीन को बनाते हैं।

आंतों में शरीर में आहार प्रोटीन अमीनो एसिड के "ईंटों" में विघटित हो जाते हैं। शरीर के अपने प्रोटीन बनाने और संश्लेषित करने के लिए अमीनो एसिड लीवर को भेजे जाते हैं, लेकिन शरीर में कुछ अमीनो एसिड होते हैं जो शरीर खुद पैदा कर सकता है, और कुछ केवल बाहर से ही आने चाहिए। ये आवश्यक अम्ल हैं, लेकिन केवल पशु प्रोटीन में ही ये होते हैं, पौधों के प्रोटीन में, अमीनो एसिड का सेट खराब होता है, इसलिए उन्हें पूर्ण नहीं माना जाता है।

प्रोटीन का एक अन्य महत्वपूर्ण कार्य इसकी एंजाइमैटिक और मेटाबोलिक क्रिया है। अधिकांश एंजाइम और हार्मोन शुद्ध प्रोटीन या अन्य पदार्थों (धातु आयन, वसा, विटामिन) के साथ प्रोटीन का संयोजन होते हैं। प्रोटीन की कमी के साथ, कुछ प्रकार के चयापचय प्रभावित हो सकते हैं, यह विशेष रूप से प्रतिबंधित कम प्रोटीन आहार के साथ ध्यान देने योग्य है।

इसके अलावा, प्रोटीन एक परिवहन कार्य करते हैं, अर्थात, वे महत्वपूर्ण पदार्थों को कोशिकाओं में और बाहर ले जाते हैं - आयन, पोषक तत्व और अन्य पदार्थ। प्रोटीन हमारे शरीर को संक्रमण से बचाते हैं, क्योंकि एंटीबॉडी और सुरक्षात्मक म्यूकोसल प्रोटीन प्रोटीन अणु होते हैं।

प्रोटीन हमारी जवानी और सुंदरता का समर्थन करते हैं - और यह कोलेजन और इलास्टिन अणुओं के समय पर नवीनीकरण के कारण होता है, जो निर्जलीकरण को रोकता है, हमारी त्वचा की उम्र बढ़ने और झुर्रियों के गठन को रोकता है।

कैसे निर्धारित करें कि आपके पास प्रोटीन की कमी है?

1. खुद को आईने में देखें। यदि आपकी मांसपेशियां ढीली हैं, त्वचा ढीली है, आपके चेहरे पर झुर्रियां हैं, और आप अभी तीस के भी नहीं हैं, तो आपको निश्चित रूप से प्रोटीन चयापचय की समस्या है। यदि आप लगभग बिना प्रोटीन, उपवास या कम प्रोटीन वाले आहार का सेवन करते हुए सक्रिय रूप से प्रशिक्षण ले रहे हैं, तो आपको प्रोटीन चयापचय की भी समस्या है। आपको अपने आहार की समीक्षा करनी चाहिए यदि आपका वजन सामान्य से 25% से अधिक है, और यदि आप मोटापे से ग्रस्त हैं तो इससे भी ज्यादा। प्रोटीन की कमी से, चयापचय धीमा हो जाता है, जो एंजाइम और हार्मोन की गतिविधि को कम कर देता है, और यह अंततः मांसपेशियों के द्रव्यमान और इसके बजाय वसा के एक सेट की हानि की ओर जाता है।

2. अपनी त्वचा, नाखून और बालों पर विचार करें, उनकी स्थिति क्या है? वे लगभग पूरी तरह से प्रोटीन मूल के होते हैं, और जब इसकी कमी होती है, तो वे गंभीर रूप से पीड़ित होते हैं। यदि शरीर पुरानी प्रोटीन की कमी, त्वचा की शिथिलता और पीलापन की स्थिति में रहता है, तो इसके दोष, भंगुर बाल, एक्सफ़ोलीएटिंग और खराब बढ़ते नाखून दिखाई देते हैं।

3. प्रतिरक्षा संबंधी समस्याएं - बार-बार सर्दी, एलर्जी, जिल्द की सूजन और पुष्ठीय चकत्ते। मूल रूप से, वे प्रोटीन की कमी से भी जुड़े होते हैं, प्रतिरक्षा कोशिकाओं और एंटीबॉडी का निर्माण करने के लिए कुछ भी नहीं होता है।

4. पाचन संबंधी विकार, कब्ज, सामान्य अस्वस्थता, थकान, तनाव के प्रति कम प्रतिरोध हो सकता है।

प्रोटीन भंडार की भरपाई कैसे करें

प्रोटीन भुखमरी और शरीर में प्रोटीन की कमी से जुड़े विकारों की समस्याओं से बचने के लिए, मुख्य रूप से पोषण और जीवन शैली से संबंधित कई निवारक उपाय करना आवश्यक है।

1. अपने आहार की आलोचनात्मक समीक्षा करें

आप सोच सकते हैं कि आप बहुत अधिक मांस खाते हैं, लेकिन वास्तव में, इन उत्पादों में बहुत कम गुणवत्ता वाला खाद्य प्रोटीन होता है (या बिल्कुल नहीं)। मांस और मांस उत्पादों के रूप में अपेक्षाकृत वर्गीकृत हमारी तालिका के ऐसे पारंपरिक उत्पाद हैं:

उबला हुआ या स्मोक्ड सॉसेज, सॉसेज और सॉसेज, यहां तक ​​कि गोस्ट के अनुसार भी बनाया जाता है। उनमें प्रोटीन शरीर के पूर्ण प्रावधान के लिए गंभीर रूप से छोटा है।

"मांस" के साथ अर्ध-तैयार उत्पाद, कटलेट, पकौड़ी स्टोर करें। वहाँ मांस की भूमिका सोया प्रोटीन और स्वाद द्वारा निभाई जाती है।

स्मोक्ड हैम्स, शैंक्स, रोल्स इत्यादि। वहाँ का मांस थर्मल या मैरिनेड उपचार से गुजरता है, इसकी गुणवत्ता भी प्रभावित होती है। यह भी ज्ञात नहीं है कि यह कहाँ, कैसे और किस मांस से तैयार किया गया था, क्या प्राथमिक स्वच्छता मानकों का पालन किया गया था।

आप कभी-कभी इन खाद्य पदार्थों को विविधता के रूप में आनंद ले सकते हैं, लेकिन आपको उन्हें अक्सर उपयोग नहीं करना चाहिए - विशेष रूप से प्रोटीन के स्रोत के रूप में!

2. लीन मीट और लीन फिश चुनें

वसा प्रोटीन के पूर्ण अवशोषण में बाधा डालती है। सबसे मोटे सामन, कैटफ़िश, हंस और बत्तख, कॉड लिवर, पोर्क और बीफ़ ब्रिस्केट हैं। प्रोटीन का सबसे अच्छा स्रोत त्वचा रहित चिकन, बीफ, खरगोश, टर्की और अंडे हैं, हालांकि फलियां, नट्स और एक प्रकार का अनाज के रूप में पौधे-आधारित प्रोटीन को भी अपने आहार में शामिल किया जाना चाहिए।

इसी समय, मांस पकाने के सबसे उपयोगी तरीके पन्नी, ग्रिलिंग, बारबेक्यू, स्टीमिंग, स्टूइंग में बेक कर रहे हैं। मांस को भूनना खाना पकाने का सबसे हानिकारक तरीका है।

3. प्रोटीन अलग से खाएं

प्रोटीन वाले खाद्य पदार्थ आलू, अनाज और बिना रोटी के अलग से खाने चाहिए, क्योंकि वे खराब पचते हैं। मांस को सब्जियों के साथ जोड़ना बेहतर है - ताजा या दम किया हुआ, वे प्रोटीन को अवशोषित करने में मदद करेंगे। शाम 6 बजे से पहले प्रोटीनयुक्त खाद्य पदार्थ खा लें, क्योंकि रात में पाचन मुश्किल होता है।

उसी समय, आपको प्रोटीन के साथ शरीर को अधिभारित नहीं करना चाहिए, क्योंकि प्रोटीन की अधिकता से आंतों में सड़न प्रक्रिया होती है और चयापचय उत्पादों, कब्ज और पेट में भारीपन की भावना होती है।

गिलहरी(समानार्थी शब्द प्रोटीन) - उच्च आणविक नाइट्रोजन कार्बनिक यौगिक, जो अमीनो एसिड के पॉलिमर हैं। प्रोटीन सभी जीवों का मुख्य और आवश्यक घटक है।

मनुष्यों और जानवरों के अधिकांश अंगों और ऊतकों के साथ-साथ अधिकांश सूक्ष्मजीवों के शुष्क पदार्थ में मुख्य रूप से प्रोटीन होते हैं। प्रोटीन पदार्थ सबसे महत्वपूर्ण जीवन प्रक्रियाओं को रेखांकित करते हैं। इसलिए, उदाहरण के लिए, चयापचय प्रक्रियाएं (पाचन, श्वसन, उत्सर्जन, आदि) एंजाइम (देखें) की गतिविधि द्वारा प्रदान की जाती हैं, जो प्रकृति में प्रोटीन हैं। प्रोटीन में सिकुड़ा हुआ ढांचा भी शामिल होता है जो आंदोलन को रेखांकित करता है, उदाहरण के लिए, मांसपेशियों का सिकुड़ा हुआ प्रोटीन (एक्टोमीओसिन), शरीर के सहायक ऊतक (हड्डियों के कोलेजन, उपास्थि, टेंडन), शरीर के पूर्णांक (त्वचा, बाल, नाखून, आदि)। , मुख्य रूप से कोलेजन, इलास्टिन, केराटिन, साथ ही विषाक्त पदार्थों, एंटीजन और एंटीबॉडी, कई हार्मोन और अन्य जैविक रूप से महत्वपूर्ण पदार्थों से मिलकर बनता है।

एक जीवित जीव में प्रोटीन की भूमिका पर पहले से ही उनके नाम "प्रोटीन" (ग्रीक प्रोटोस फर्स्ट, प्राइमरी) द्वारा जोर दिया गया है, जिसे मूल्डर (जी. जे. मूल्डर, 1838) द्वारा प्रस्तावित किया गया था, जिन्होंने पाया कि जानवरों और पौधों के ऊतकों में अंडे की सफेदी के समान पदार्थ होते हैं। उनके गुणों में। धीरे-धीरे, यह स्थापित हो गया कि प्रोटीन एक ही योजना के अनुसार निर्मित विविध पदार्थों का एक विशाल वर्ग है। जीवन प्रक्रियाओं के लिए प्रोटीन के सर्वोपरि महत्व को ध्यान में रखते हुए, एंगेल्स ने निर्धारित किया कि जीवन प्रोटीन निकायों के अस्तित्व का तरीका है, जिसमें इन निकायों के रासायनिक घटकों के निरंतर आत्म-नवीकरण शामिल हैं।

रासायनिक संरचना और प्रोटीन की संरचना

प्रोटीन में औसतन लगभग 16% नाइट्रोजन होता है। पूर्ण हाइड्रोलिसिस के साथ, अमीनो एसिड (देखें) में पानी के अतिरिक्त प्रोटीन टूट जाते हैं। प्रोटीन अणु पॉलिमर होते हैं जिनमें प्राकृतिक एल-श्रृंखला से संबंधित लगभग 20 अलग-अलग अमीनो एसिड के अवशेष होते हैं, अर्थात्, एक ही अल्फा-कार्बन परमाणु विन्यास होता है, हालांकि उनका ऑप्टिकल रोटेशन समान नहीं हो सकता है और हमेशा उसी में निर्देशित नहीं होता है। दिशा। विभिन्न प्रोटीनों की अमीनो एसिड संरचना समान नहीं होती है और प्रत्येक प्रोटीन की सबसे महत्वपूर्ण विशेषता के साथ-साथ इसके पोषण मूल्य के लिए एक मानदंड के रूप में कार्य करती है (पोषण में अनुभाग प्रोटीन देखें)। कुछ प्रोटीन में कुछ अमीनो एसिड की कमी हो सकती है। उदाहरण के लिए, मकई प्रोटीन, ज़ीइन में लाइसिन या ट्रिप्टोफैन नहीं होता है। दूसरी ओर, अन्य प्रोटीन, अलग-अलग अमीनो एसिड से भरपूर होते हैं। इस प्रकार, सैल्मन प्रोटामाइन - सैल्मिन में 80% से अधिक आर्जिनिन, रेशम फाइब्रोइन - लगभग 40% ग्लाइसीन होता है (कुछ प्रोटीनों की एमिनो एसिड संरचना तालिका 1 में प्रस्तुत की जाती है)।

तालिका 1. कुछ प्रोटीनों का अमीनो एसिड संघटन (प्रोटीन अमीनो एसिड के भार प्रतिशत में)

अमीनो अम्ल	सलमिन	गोजातीय इंसुलिन	हीमोग्लोबिन घोड़ों	पशुओं से जुड़े टीके का अन्नसार	केरातिन ऊन	रेशम फाइब्रोइन	ज़ीन
एलानिन	1,12		7,40	6,25	4,14	29,7	10,52
ग्लाइसिन	2,95		5,60	1,82	6,53	43,6
वेलिन	3,14	7,75	9,10	5,92	4,64		3,98
ल्यूसीन		13,2	15,40	12,27	11,3	0,91	21,1
आइसोल्यूसिन	1,64	2,77		2,61	11,3
PROLINE	5,80	2,02	3,90	4,75		0,74	10,53
फेनिलएलनिन		8,14	7,70	6,59	3,65	3,36
टायरोसिन		12,5	3,03	5,06	4,65	12,8	5,25
tryptophan			1,70	0,68
निर्मल		5,23	5,80	4,23	10,01	16,2	7 ,05
थ्रेओनाइन		2,08	4 ,36	5,83	6,42		3,45
सिस्टीन/2		12,5	0,45	5,73	11 ,9		0,83
मेथिओनाइन				0,81			2,41
arginine	85,2	3,07	3,65	5,90	10,04		1,71
हिस्टडीन		5,21	8,71			0,36	1 ,32
लाइसिन		2,51	8,51	12,82	2,76	0,68
एस्पार्टिक अम्ल		6,80	10,60	10,91		2,76	4,61
ग्लुटामिक एसिड		18,60	8,50	16,5	14,1	2,16	29,6

प्रोटीन के अधूरे (आमतौर पर एंजाइमी) हाइड्रोलिसिस के साथ, मुक्त अमीनो एसिड के अलावा, अपेक्षाकृत छोटे आणविक भार वाले कई पदार्थ बनते हैं, जिन्हें पेप्टाइड्स (देखें) और पॉलीपेप्टाइड्स कहा जाता है। प्रोटीन और पेप्टाइड्स में, अमीनो एसिड के अवशेष एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह और दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह द्वारा गठित तथाकथित पेप्टाइड (एसिड-एमाइड) बंधन से जुड़े होते हैं:

अमीनो एसिड की संख्या के आधार पर, ऐसे यौगिकों को डी-, ट्राई-, टेट्रापेप्टाइड्स आदि कहा जाता है, उदाहरण के लिए:

लंबी पेप्टाइड श्रृंखलाएं (पॉलीपेप्टाइड्स), जिसमें दसियों और सैकड़ों अमीनो एसिड अवशेष होते हैं, एक प्रोटीन अणु की संरचना का आधार बनाते हैं। कई प्रोटीनों में एक एकल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है, जबकि अन्य प्रोटीनों में दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं जो एक अधिक जटिल संरचना बनाने के लिए एक साथ जुड़ी होती हैं। एक ही अमीनो एसिड संरचना की लंबी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अलग-अलग अमीनो एसिड अवशेषों के अलग-अलग अनुक्रम के कारण आइसोमर्स की एक बड़ी संख्या दे सकती है (ठीक उसी तरह जैसे कई अलग-अलग शब्द और उनके संयोजन वर्णमाला के 20 अक्षरों से बनाए जा सकते हैं)। चूंकि अलग-अलग अमीनो एसिड को अलग-अलग अनुपात में पॉलीपेप्टाइड्स में शामिल किया जा सकता है, संभावित आइसोमर्स की संख्या लगभग अनंत हो जाती है, और प्रत्येक व्यक्तिगत प्रोटीन के लिए, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में अमीनो एसिड का क्रम विशिष्ट और अद्वितीय होता है। यह अमीनो एसिड अनुक्रम प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को निर्धारित करता है, जो बदले में किसी दिए गए जीव के डीएनए संरचनात्मक जीन में डीऑक्सीराइबोन्यूक्लियोटाइड्स के संबंधित अनुक्रम द्वारा निर्धारित किया जाता है। तिथि करने के लिए, कई प्रोटीनों की प्राथमिक संरचना, मुख्य रूप से प्रोटीन हार्मोन, एंजाइम और कुछ अन्य जैविक रूप से सक्रिय प्रोटीन का अध्ययन किया गया है। अमीनो एसिड का अनुक्रम बैक के एंजाइमैटिक हाइड्रोलिसिस द्वारा निर्धारित किया जाता है और द्वि-आयामी क्रोमैटोग्राफी (देखें) और वैद्युतकणसंचलन (देखें) का उपयोग करके तथाकथित पेप्टाइड मानचित्र प्राप्त करता है। प्रत्येक पेप्टाइड को एमिनोपॉलीपेप्टिडेज़ के साथ उपचार से पहले और बाद में टर्मिनल अमीनो एसिड के लिए जांचा जाता है, एक विशिष्ट एंजाइम जो अमीनो-टर्मिनल (एन-टर्मिनल) अमीनो एसिड को क्रमिक रूप से बंद कर देता है, और कार्बोक्सी-टर्मिनल (सी-टर्मिनल) अमीनो एसिड को साफ करता है। एन-टर्मिनल अमीनो एसिड निर्धारित करने के लिए, अभिकर्मकों का उपयोग किया जाता है जो टर्मिनल अमीनो एसिड के मुक्त अमीनो समूह के साथ संयोजन करते हैं। आमतौर पर, डिनिट्रोफ्लोरोबेंजीन (1-फ्लोरो-2,4-डाइनिट्रोबेंजीन) का उपयोग किया जाता है, जो एन-टर्मिनल अमीनो एसिड के साथ डाइनिट्रोफेनिल व्युत्पन्न देता है, जिसे हाइड्रोलिसिस और हाइड्रोलाइज़ेट के क्रोमैटोग्राफिक पृथक्करण के बाद पहचाना जा सकता है। एफ. सेंगर द्वारा प्रस्तावित डिनिट्रोफ्लोरोबेंजीन के साथ, पी. एडमैन के फेनिलिसोथियोसाइनेट के साथ उपचार का भी उपयोग किया जाता है। इस मामले में, फेनिलथियोहाइडेंटोइन टर्मिनल अमीनो एसिड के साथ बनता है, जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला से आसानी से अलग हो जाता है और इसकी पहचान की जा सकती है। सी-टर्मिनल अमीनो एसिड का निर्धारण करने के लिए, अमोनियम थायोसाइनेट के साथ एसिटिक एनहाइड्राइड में पेप्टाइड को गर्म करने का उपयोग किया जाता है। संघनन के परिणामस्वरूप, एक थायोहाइडेंटोइन रिंग प्राप्त होती है, जिसमें एक टर्मिनल अमीनो एसिड रेडिकल शामिल होता है, जो तब पेप्टाइड से आसानी से अलग हो जाता है और सी-टर्मिनल एमिनो एसिड का चरित्र स्थापित हो जाता है। एक प्रोटीन में अमीनो एसिड का क्रम विभिन्न एंजाइमों का उपयोग करके प्राप्त पेप्टाइड्स के अनुक्रम के आधार पर स्थापित किया जाता है और प्रत्येक एंजाइम की विशिष्टता को ध्यान में रखते हुए एक निश्चित अमीनो एसिड द्वारा गठित पेप्टाइड बांड पर प्रोटीन को साफ करता है। इस प्रकार, प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का निर्धारण एक बहुत श्रमसाध्य और लंबा काम है। विभिन्न एंजाइमों द्वारा प्रोटीन हाइड्रोलिसिस द्वारा प्राप्त पेप्टाइड डेरिवेटिव के एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण (देखें) या मास स्पेक्ट्रोमेट्री (देखें) का उपयोग करके अमीनो एसिड के अनुक्रम के प्रत्यक्ष निर्धारण के विभिन्न तरीकों का सफलतापूर्वक उपयोग किया गया है।

स्थानिक रूप से, पॉलीपेप्टाइड शृंखलाएँ अक्सर हाइड्रोजन बंधों द्वारा एक साथ रखी गई पेचदार विन्यास बनाती हैं और प्रोटीन की द्वितीयक संरचना बनाती हैं। सबसे आम तथाकथित ए-हेलिक्स है, जिसमें प्रति मोड़ 3.7 अमीनो एसिड अवशेष होते हैं।

एक ही या अलग-अलग पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं में अलग-अलग अमीनो एसिड अवशेषों को डाइसल्फ़ाइड या ईथर बॉन्ड का उपयोग करके आपस में जोड़ा जा सकता है। इस प्रकार, इंसुलिन मोनोमर अणु (चित्र। 1) में, ए श्रृंखला के सिस्टीन अवशेष 6 और 11 और ए श्रृंखला के सिस्टीन अवशेष क्रमशः 7 और 20, बी के सिस्टीन अवशेष 7 और 19 के साथ श्रृंखलाएं डाइसल्फ़ाइड बंधों द्वारा जुड़ी होती हैं। इस तरह के बंधन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला देते हैं, जिसमें आमतौर पर कुंडलित और गैर-कुंडलित खंड होते हैं, एक निश्चित रचना, जिसे प्रोटीन की तृतीयक संरचना कहा जाता है।

चावल। 1. गोजातीय इंसुलिन मोनोमर अणु में अमीनो एसिड अनुक्रम का आरेख। ऊपर - चेन ए, नीचे - चेन बी। बोल्ड लाइनें डाइसल्फ़ाइड बांड दर्शाती हैं; हलकों में - अमीनो एसिड के संक्षिप्त नाम।

चतुर्धातुक प्रोटीन संरचना का अर्थ है मोनोमेरिक प्रोटीन अणुओं से परिसरों का निर्माण। इसलिए, उदाहरण के लिए, एक हीमोग्लोबिन अणु में चार मोनोमर्स (दो अल्फा चेन और दो बीटा चेन) होते हैं। एंजाइम लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज की चतुर्धातुक संरचना एक टेट्रामर है जिसमें 4 मोनोमेरिक अणु होते हैं। ये मोनोमर्स दो प्रकार के होते हैं: एच, हृदय की मांसपेशी की विशेषता और एम, कंकाल की मांसपेशी की विशेषता। तदनुसार, लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के 5 अलग-अलग आइसोएंजाइम हैं, जो इन दो मोनोमर्स - एचएचएचएच, एचएचएचएम, एचएचएमएम, एचएमएमएम और एमएमएमएम के विभिन्न संयोजनों से टेट्रामर्स हैं। एक प्रोटीन की संरचना उसके जैविक गुणों को निर्धारित करती है, और संरचना में एक छोटा सा परिवर्तन भी एंजाइमेटिक गतिविधि या प्रोटीन के अन्य जैविक गुणों पर बहुत महत्वपूर्ण प्रभाव डाल सकता है। फिर भी, एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का सबसे बड़ा महत्व है, क्योंकि यह आनुवंशिक रूप से निर्धारित होता है और बदले में अक्सर दिए गए प्रोटीन की उच्च संरचनाओं को निर्धारित करता है। सैकड़ों अमीनो एसिड वाली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में एक भी अमीनो एसिड अवशेष का प्रतिस्थापन किसी दिए गए प्रोटीन के गुणों को महत्वपूर्ण रूप से बदल सकता है और यहां तक ​​​​कि इसे जैविक गतिविधि से पूरी तरह से वंचित कर सकता है। इसलिए, उदाहरण के लिए, सिकल सेल एनीमिया में एरिथ्रोसाइट्स में पाए जाने वाले हीमोग्लोबिन सामान्य हीमोग्लोबिन ए से केवल ग्लूटामिक एसिड अवशेषों को पी-चेन की 6 वीं स्थिति में वेलिन अवशेष के साथ बदलकर, यानी 287 अमीनो में से केवल एक को बदलकर अलग होता है। अम्ल। हालांकि, यह प्रतिस्थापन परिवर्तित हीमोग्लोबिन के लिए पर्याप्त रूप से अशांत घुलनशीलता के लिए पर्याप्त है और काफी हद तक ऊतकों को ऑक्सीजन परिवहन के अपने मुख्य कार्य को खो देता है। दूसरी ओर, इंसुलिन (छवि 1) की कड़ाई से परिभाषित संरचना में, ए श्रृंखला के 8, 9 और 10 पदों पर अमीनो एसिड अवशेषों की प्रकृति (दो सिस्टीन अवशेषों के बीच) महत्वपूर्ण नहीं लगती है। , चूंकि इन तीन अवशेषों की एक विशिष्ट विशिष्टता है; गोजातीय इंसुलिन में वे अनुक्रम अला-सेर-वैल, भेड़ में - अला-ग्लि-वैल, घोड़े में - ट्रे-ग्लि-इल, और मानव, सुअर और व्हेल इंसुलिन में - ट्रे-सेर-इले द्वारा दर्शाए जाते हैं।

भौतिक-रासायनिक विशेषताएं

अधिकांश प्रोटीनों का आणविक भार 10-15 हजार से 100 हजार तक होता है, हालांकि, 5-10 हजार और कई मिलियन के आणविक भार वाले प्रोटीन होते हैं। परंपरागत रूप से, 5 हजार से कम आणविक भार वाले पॉलीपेप्टाइड्स को पेप्टाइड्स कहा जाता है। शरीर के अधिकांश प्रोटीन तरल पदार्थ और ऊतक (उदाहरण के लिए, रक्त प्रोटीन, अंडे आदि) पानी या नमक के घोल में घुलनशील होते हैं। प्रोटीन आमतौर पर ओपेलेसेंट समाधान देते हैं जो कोलाइड्स की तरह व्यवहार करते हैं। इसकी संरचना में कई हाइड्रोफिलिक समूह होने के कारण, प्रोटीन आसानी से पानी के अणुओं को बांधते हैं और एक हाइड्रेटेड अवस्था में ऊतकों में होते हैं, जो समाधान या जैल बनाते हैं। कई प्रोटीन हाइड्रोफोबिक अवशेषों से भरपूर होते हैं और सामान्य प्रोटीन सॉल्वैंट्स में अघुलनशील होते हैं। इस तरह के प्रोटीन (उदाहरण के लिए, संयोजी ऊतक कोलेजन और इलास्टिन, रेशम फाइब्रोइन, बाल और नाखून केरातिन) प्रकृति में तंतुमय होते हैं, और उनके अणु लंबे तंतुओं में फैले होते हैं। घुलनशील प्रोटीन आमतौर पर कुंडलित, गोलाकार अणुओं द्वारा दर्शाए जाते हैं। हालांकि, ग्लोबुलर और फाइब्रिलर में प्रोटीन का विभाजन पूर्ण नहीं है, क्योंकि कुछ प्रोटीन (उदाहरण के लिए, मांसपेशी एक्टिन) पर्यावरणीय परिस्थितियों के आधार पर गोलाकार से फाइब्रिलर कॉन्फ़िगरेशन में उलटा रूप से परिवर्तित हो सकते हैं।

अमीनो एसिड की तरह, प्रोटीन विशिष्ट एम्फ़ोटेरिक इलेक्ट्रोलाइट्स होते हैं (एम्फ़ोलिट्स देखें), अर्थात, वे माध्यम के पीएच के आधार पर अपने विद्युत आवेश को बदलते हैं। एक विद्युत क्षेत्र में, अणु के विद्युत आवेश के संकेत के आधार पर, प्रोटीन एनोड या कैथोड की ओर बढ़ते हैं, जो कि दिए गए प्रोटीन के गुणों और माध्यम के पीएच द्वारा निर्धारित किया जाता है। वैद्युतकणसंचलन नामक एक विद्युत क्षेत्र में यह आंदोलन, प्रोटीन के विश्लेषणात्मक और प्रारंभिक पृथक्करण के लिए उपयोग किया जाता है, जो आमतौर पर उनकी वैद्युतकणसंचलन गतिशीलता में भिन्न होता है। एक निश्चित पीएच पर, जिसे आइसोइलेक्ट्रिक पॉइंट (देखें) कहा जाता है, जो विभिन्न प्रोटीनों के लिए समान नहीं है, अणु के सकारात्मक और नकारात्मक आवेशों की संख्या एक दूसरे के बराबर होती है, और अणु एक पूरे के रूप में विद्युत रूप से तटस्थ होता है और नहीं होता है एक विद्युत क्षेत्र में ले जाएँ। प्रोटीन की इस संपत्ति का उपयोग आइसोइलेक्ट्रिक फोकसिंग द्वारा उनके अलगाव और शुद्धिकरण के लिए किया जाता है, जिसमें बफर समाधान की प्रणाली द्वारा बनाए गए पीएच ढाल में प्रोटीन वैद्युतकणसंचलन होता है। इस मामले में, एक पीएच मान चुनना संभव है जिस पर वांछित प्रोटीन अवक्षेपित होता है (चूंकि आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु पर प्रोटीन की घुलनशीलता सबसे कम है), और अधिकांश "दूषित" प्रोटीन समाधान में रहते हैं।

पीएच के अलावा, प्रोटीन की घुलनशीलता समाधान में नमक की उपस्थिति और एकाग्रता पर काफी हद तक निर्भर करती है। मोनोवैलेंट केशन के लवण की उच्च सांद्रता (अमोनियम सल्फेट का सबसे अधिक उपयोग किया जाता है) अधिकांश प्रोटीनों को अवक्षेपित करता है। इस तरह की वर्षा (नमक लगाना) के तंत्र में आयनों द्वारा पानी के लवणों का बंधन होता है, जो प्रोटीन अणुओं का एक हाइड्रेटेड खोल बनाता है। निर्जलीकरण के कारण प्रोटीन की घुलनशीलता कम हो जाती है और वे अवक्षेपित हो जाते हैं। अल्कोहल और एसीटोन के साथ प्रोटीन की वर्षा का तंत्र समान है। प्रोटीन अवक्षेपण को नमकीन या जल-गलत कार्बनिक तरल पदार्थ द्वारा प्रोटीन को उनके प्राकृतिक (देशी) गुणों को संरक्षित करते हुए अलग और अलग करने के लिए उपयोग किया जाता है। कुछ वर्षा स्थितियों के तहत, प्रोटीन को क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त किया जा सकता है और अन्य प्रोटीन और गैर-प्रोटीन अशुद्धियों से अच्छी तरह से शुद्ध किया जा सकता है। कई एंजाइमों या अन्य प्रोटीनों की क्रिस्टलीय तैयारी प्राप्त करने के लिए इस तरह की कई प्रक्रियाओं का उपयोग किया जाता है। उच्च तापमान पर प्रोटीन के घोल को गर्म करने के साथ-साथ भारी धातुओं या केंद्रित एसिड, विशेष रूप से ट्राइक्लोरोएसेटिक, सल्फोसैलिसिलिक और क्लोरिक एसिड के लवण के साथ प्रोटीन वर्षा, प्रोटीन जमावट (जमावट) और एक अघुलनशील अवक्षेप के गठन की ओर जाता है। ऐसे प्रभावों के तहत, अस्थिर प्रोटीन अणु विकृतीकरण करते हैं, अपने जैविक गुणों को खो देते हैं, विशेष रूप से एंजाइमिक गतिविधि में, और प्रारंभिक विलायक में अघुलनशील हो जाते हैं। विकृतीकरण के दौरान, प्रोटीन अणु का मूल विन्यास बाधित हो जाता है, और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं यादृच्छिक उलझनें बनाती हैं।

Ultracentrifugation के दौरान, प्रोटीन केन्द्रापसारक त्वरण क्षेत्र में एक दर पर जमा होते हैं जो मुख्य रूप से प्रोटीन कणों के आकार पर निर्भर करता है। तदनुसार, प्रोटीन के आणविक भार का निर्धारण करने के लिए, एक अल्ट्रासेंट्रीफ्यूज में अवसादन स्थिरांक का निर्धारण, साथ ही प्रोटीन के प्रसार की दर, आणविक छलनी के माध्यम से उनका निस्पंदन, विशेष परिस्थितियों में वैद्युतकणसंचलन के दौरान वैद्युतकणसंचलन की गतिशीलता का निर्धारण, और कुछ अन्य तरीके उपयोग किया जाता है।

प्रोटीन का पता लगाने और निर्धारण के तरीके

प्रोटीन पर गुणात्मक प्रतिक्रियाएं उनके भौतिक-रासायनिक गुणों पर या प्रोटीन अणु में कुछ रासायनिक समूहों की प्रतिक्रियाओं पर आधारित होती हैं। हालांकि, चूंकि एक प्रोटीन अणु में बड़ी संख्या में विभिन्न रासायनिक समूह होते हैं, प्रोटीन की प्रतिक्रियाशीलता बहुत अधिक होती है और प्रोटीन के लिए कोई भी गुणात्मक प्रतिक्रिया सख्ती से विशिष्ट नहीं होती है। अनेक अभिक्रियाओं के संयोजन के आधार पर ही प्रोटीन की उपस्थिति के बारे में निष्कर्ष निकाला जा सकता है। मूत्र जैसे जैविक द्रव्यों के विश्लेषण में, जहाँ केवल कुछ प्रोटीन प्रकट हो सकते हैं और यह ज्ञात है कि कौन से पदार्थ प्रतिक्रिया में हस्तक्षेप कर सकते हैं, यहाँ तक कि एक प्रतिक्रिया प्रोटीन की उपस्थिति या अनुपस्थिति को स्थापित करने के लिए पर्याप्त है। प्रोटीन प्रतिक्रियाओं को अवक्षेपण प्रतिक्रियाओं और रंग प्रतिक्रियाओं में विभाजित किया जाता है। पूर्व में केंद्रित एसिड के साथ अवक्षेपण शामिल है, और नैदानिक ​​​​अभ्यास में, नाइट्रिक एसिड के साथ अवक्षेपण का सबसे अधिक उपयोग किया जाता है। सल्फोसैलिसिलिक या ट्राइक्लोरोएसिटिक एसिड के साथ प्रोटीन की एक विशिष्ट प्रतिक्रिया भी होती है (उत्तरार्द्ध का उपयोग न केवल प्रोटीन का पता लगाने के लिए किया जाता है, बल्कि प्रोटीन से तरल पदार्थ को मुक्त करने के लिए भी किया जाता है)। शराब, एसीटोन, और कई अन्य अभिकर्मकों के साथ वर्षा द्वारा थोड़ा अम्लीय माध्यम में उबालने के दौरान जमावट द्वारा प्रोटीन की उपस्थिति का भी पता लगाया जा सकता है। रंग प्रतिक्रियाओं में से, बायोरेट प्रतिक्रिया बहुत विशेषता है (देखें) - एक क्षारीय माध्यम में तांबे के आयनों के साथ बैंगनी धुंधला हो जाना। यह प्रतिक्रिया प्रोटीन में पेप्टाइड बॉन्ड की उपस्थिति पर निर्भर करती है जो तांबे के साथ रंगीन जटिल यौगिक बनाती है। बायोरेट प्रतिक्रिया का नाम यूरेट यूरिया (एच 2 एन-सीओ-एनएच-सीओ-एनएच 2) के ताप उत्पाद से आता है, जो इस प्रतिक्रिया को देने वाला सबसे सरल यौगिक है। ज़ैंटोप्रोटीन प्रतिक्रिया (देखें) में केंद्रित नाइट्रिक एसिड के संपर्क में आने पर प्रोटीन का पीला धुंधलापन होता है। प्रोटीन अणु बनाने वाले सुगंधित अमीनो एसिड के नाइट्रेशन उत्पादों के निर्माण के कारण रंग दिखाई देता है। मिलन प्रतिक्रिया एक अम्लीय माध्यम में पारा लवण और नाइट्रस एसिड के साथ एक चमकदार लाल रंग देती है। व्यवहार में, आमतौर पर नाइट्रिक एसिड का उपयोग किया जाता है, जिसमें हमेशा नाइट्रस एसिड का एक छोटा सा मिश्रण होता है। प्रतिक्रिया टाइरोसिन के फेनोलिक रेडिकल के लिए विशिष्ट है और इसलिए केवल टायरोसिन युक्त प्रोटीन के साथ होती है। एडमकेविच प्रतिक्रिया ट्रिप्टोफैन रेडिकल के कारण होती है। यह एसिटिक एसिड के साथ केंद्रित सल्फ्यूरिक एसिड में बैंगनी रंग देता है (एडमकेविच प्रतिक्रिया देखें)। विभिन्न एल्डिहाइड के साथ एसिटिक एसिड को बदलकर प्रतिक्रिया प्राप्त की जाती है। एसिटिक एसिड का उपयोग करते समय, प्रतिक्रिया एसिटिक एसिड में अशुद्धता के रूप में मौजूद ग्लाइऑक्सिलिक एसिड के कारण होती है। मात्रात्मक रूप से, प्रोटीन आमतौर पर प्रोटीन नाइट्रोजन द्वारा निर्धारित किया जाता है, जो कि अवक्षेपण में घुलनशील कम आणविक भार पदार्थों से धोए गए प्रोटीन के अवक्षेप में कुल नाइट्रोजन की मात्रा से होता है। जैव रासायनिक अध्ययन और नैदानिक ​​विश्लेषण में नाइट्रोजन आमतौर पर केल्डाल विधि द्वारा निर्धारित किया जाता है (केजेल्डहल विधि देखें)। तरल पदार्थों में कुल प्रोटीन सामग्री अक्सर वर्णमिति विधियों द्वारा निर्धारित की जाती है, जो कि बायोरेट प्रतिक्रिया के विभिन्न संशोधनों पर आधारित होती हैं। लॉरी पद्धति का अक्सर उपयोग किया जाता है, जिसमें टाइरोसिन के लिए फोलिन के अभिकर्मक का उपयोग बायुरेट प्रतिक्रिया के साथ संयोजन में किया जाता है (लॉरी विधि देखें)।

प्रोटीन वर्गीकरण

प्रोटीन अणुओं के अपेक्षाकृत बड़े आकार, उनकी संरचना की जटिलता, और अधिकांश प्रोटीनों की संरचना पर पर्याप्त रूप से सटीक डेटा की कमी के कारण, अभी भी प्रोटीन का कोई तर्कसंगत रासायनिक वर्गीकरण नहीं है। मौजूदा वर्गीकरण काफी हद तक सशर्त है और मुख्य रूप से प्रोटीन के भौतिक-रासायनिक गुणों, उनके उत्पादन के स्रोत, जैविक गतिविधि और अन्य, अक्सर यादृच्छिक, सुविधाओं के आधार पर बनाया गया है। तो, उनके भौतिक-रासायनिक गुणों के अनुसार, प्रोटीन को फाइब्रिलर और गोलाकार, हाइड्रोफिलिक (घुलनशील) और हाइड्रोफोबिक (अघुलनशील), आदि में विभाजित किया जाता है। उत्पादन के स्रोत के अनुसार, प्रोटीन को पशु, वनस्पति और जीवाणु में विभाजित किया जाता है; मांसपेशी प्रोटीन, तंत्रिका ऊतक, रक्त सीरम, आदि पर; जैविक गतिविधि पर - प्रोटीन-एंजाइम पर। प्रोटीन-हार्मोन, संरचनात्मक। प्रोटीन, सिकुड़ा हुआ प्रोटीन, एंटीबॉडी, आदि। हालांकि, यह ध्यान में रखा जाना चाहिए कि वर्गीकरण की अपूर्णता के साथ-साथ प्रोटीन की असाधारण विविधता के कारण, व्यक्तिगत प्रोटीनों में से कई को किसी को भी नहीं सौंपा जा सकता है। यहाँ वर्णित समूह।

सभी प्रोटीन आमतौर पर सरल, या प्रोटीन (उचित प्रोटीन), और जटिल, या प्रोटीन (गैर-प्रोटीन यौगिकों वाले प्रोटीन के परिसर) में विभाजित होते हैं। सरल प्रोटीन केवल अमीनो अम्लों के बहुलक होते हैं; कॉम्प्लेक्स, अमीनो एसिड अवशेषों के अलावा, गैर-प्रोटीन, तथाकथित प्रोस्थेटिक समूह भी होते हैं।

साधारण प्रोटीन (प्रोटीन) में एल्ब्यूमिन (देखें), ग्लोबुलिन (देखें) और कई अन्य प्रोटीन प्रतिष्ठित हैं।

एल्बुमिन - आसानी से घुलनशील गोलाकार प्रोटीन (उदाहरण के लिए, सीरम या अंडे का सफेद एल्ब्यूमिन); अमोनियम सल्फेट से संतृप्त होने पर ही वर्षा के साथ पानी और खारे घोल में घुलें।

ग्लोब्युलिन एल्ब्यूमिन से इस मायने में भिन्न होता है कि वे पानी में अघुलनशील होते हैं और अमोनियम सल्फेट के साथ आधा संतृप्त होने पर अवक्षेपित हो जाते हैं। ग्लोब्युलिन में एल्ब्यूमिन की तुलना में अधिक आणविक भार होता है और कभी-कभी उनकी संरचना में कार्बोहाइड्रेट समूह होते हैं।

प्रोटीन में वनस्पति प्रोटीन भी शामिल हैं - प्रोलमिन (देखें), जो आमतौर पर ग्लूटेलिन (देखें) के साथ अनाज के बीज (राई, गेहूं, जौ, आदि) में पाए जाते हैं, जो ग्लूटेन के थोक का निर्माण करते हैं। ये प्रोटीन 70-80% अल्कोहल में घुलनशील और पानी में अघुलनशील होते हैं; वे प्रोलाइन और ग्लूटामिक एसिड अवशेषों से भरपूर होते हैं। प्रोलमिन में गेहूं ग्लियाडिन, मकई ज़ीइन और जौ होर्डिन भी शामिल हैं।

स्क्लेरोप्रोटीन (प्रोटीनॉन्ड्स, एल्ब्यूमिनोइड्स) संरचनात्मक प्रोटीन होते हैं जो पानी में अघुलनशील होते हैं, पतला क्षार, एसिड और खारा समाधान में। इनमें फाइब्रिलर प्रोटीन शामिल हैं, मुख्य रूप से पशु मूल के, जो पाचन एंजाइमों द्वारा पाचन के लिए अत्यधिक प्रतिरोधी होते हैं। ये प्रोटीन संयोजी ऊतक प्रोटीन में विभाजित हैं: कोलेजन (देखें) और इलास्टिन (देखें); पूर्णांक प्रोटीन - बाल, नाखून और खुर, एपिडर्मिस - केराटिन (देखें), जो अमीनो एसिड अवशेषों के रूप में एक उच्च सल्फर सामग्री की विशेषता है - सिस्टीन; कोकून के प्रोटीन और कीड़ों की रेशम ग्रंथियों के अन्य रहस्य (उदाहरण के लिए, कोबवे) - फाइब्रोइन (देखें), जिसमें ग्लाइसिन और ऐलेनिन के आधे से अधिक अवशेष होते हैं।

प्रोटीन का एक विशेष समूह प्रोटामाइन से बना होता है (देखें) - एक बुनियादी प्रकृति के अपेक्षाकृत कम आणविक भार प्रोटीन (एल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन और अन्य ऊतक प्रोटीन के विपरीत, जो आमतौर पर थोड़ा अम्लीय वातावरण में एक आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु होता है)। प्रोटामाइन कुछ मछलियों और अन्य जानवरों के वीर्य में पाए जाते हैं और आधे से अधिक डायमिनोमोनोकारबॉक्सिलिक एसिड से बने होते हैं। तो, हेरिंग प्रोटामाइन - ल्यूपिन और सैल्मन - सैल्मिन में लगभग 80% आर्जिनिन होता है। अन्य प्रोटामाइन में आर्गिनिन के अलावा, लाइसिन या लाइसिन और हिस्टिडीन भी होते हैं।

चावल। 2. प्रोटीन जैवसंश्लेषण की सामान्य योजना। अमीनो एसिड (1), एटीपी के साथ परस्पर क्रिया करके सक्रिय होते हैं, जिससे अमीनोएसिलडेनाइलेट्स (2) बनते हैं; उत्तरार्द्ध, एंजाइम अमीनोएसिल-टीआरएनए सिंथेटेज़ की कार्रवाई के तहत, आरएनए, या टीआरएनए (3) को स्थानांतरित करने के लिए जुड़े हुए हैं, और एक एमिनोएसिल-टीआरएनए कॉम्प्लेक्स (4) के रूप में एमआरएनए, या पॉलीसोम (5) से जुड़े राइबोसोम में प्रवेश करते हैं। . एमआरएनए से पहले एक छोटी सबयूनिट (6), और फिर राइबोसोम की एक बड़ी सबयूनिट (7) से जुड़कर पॉलीसोम बनते हैं। एमआरएनए से जुड़े राइबोसोम (8) में, दो एमिनोएसिल-टीआरएनए एमआरएनए से जुड़े होते हैं, जिसके परिणामस्वरूप उनके बीच एक पेप्टाइड बॉन्ड बनता है। इस प्रकार, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला (9) की वृद्धि होती है, जो इसके संश्लेषण (10) के पूरा होने पर जारी होती है और आगे प्रोटीन (11) में परिवर्तित हो जाती है।

प्रोटीन बायोसिंथेसिस जीवित जीवों की सभी कोशिकाओं में आगे बढ़ता है और शरीर के प्रोटीन, चयापचय प्रक्रियाओं और उनके विनियमन के साथ-साथ अंगों और ऊतकों के विकास और भेदभाव को सुनिश्चित करता है। न्यूक्लिक एसिड (देखें) की भागीदारी के साथ मुक्त अमीनो एसिड से प्रोटीन को ऊतकों में संश्लेषित किया जाता है। प्रोटीन जैवसंश्लेषण की प्रक्रिया एटीपी के रूप में संचित ऊर्जा की खपत के साथ आगे बढ़ती है (एडेनोसिन फॉस्फोरिक एसिड देखें)। प्रोटीन के जैवसंश्लेषण के दौरान, कड़ाई से विशिष्ट संरचना के कुछ प्रोटीनों का निर्माण सुनिश्चित किया जाता है, जो डीऑक्सीराइबोन्यूक्लिक एसिड के संरचनात्मक जीन (सिस्ट्रोन) में एन्कोड किया जाता है, जो मुख्य रूप से कोशिका नाभिक के क्रोमैटिन में स्थित होता है (जेनेटिक कोड देखें)। जानकारी जो प्रोटीन की प्राथमिक संरचना को निर्धारित करती है, एक विशेष प्रकार के रिबोन्यूक्लिक एसिड (आरएनए) को एक पूरक न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम के रूप में सूचनात्मक, या टेम्पलेट, आरएनए (एमआरएनए) कहा जाता है। इस प्रक्रिया को ट्रांसक्रिप्शन कहा जाता है। एमआरएनए राइबोसोम (देखें) के साथ जोड़ती है, जो राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन ग्रैन्यूल होते हैं, आधे से अधिक एक विशेष राइबोसोमल आरएनए (आरआरएनए) होते हैं, जो डीएनए के विशेष सिस्ट्रोन (जीन) पर भी संश्लेषित होते हैं। राइबोसोम में दो उप-कण होते हैं, जिनमें वे मैग्नीशियम आयनों की सांद्रता में कमी के साथ विपरीत रूप से अलग होने में सक्षम होते हैं। राइबोसोम के बड़े और छोटे उप-कणों में क्रमशः 1.7×10 6 और 0.7×10 6 के आणविक भार के साथ एक आरएनए अणु होता है, और कई दसियों प्रोटीन अणु होते हैं। राइबोसोम के साथ संयुक्त होने पर, एमआरएनए पॉलीरिबोसोम या पॉलीसोम बनाता है, जिस पर प्रोटीन की प्राथमिक संरचना बनाने वाले पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का संश्लेषण होता है। राइबोसोम से जुड़ने से पहले, अमीनो एसिड सक्रिय होते हैं, फिर उन्हें कम-बहुलक वाहक आरएनए के साथ जोड़ा जाता है, या आरएनए (टीआरएनए) को परिसरों के रूप में स्थानांतरित किया जाता है, जिसके साथ वे राइबोसोम में प्रवेश करते हैं। प्रोटीन जैवसंश्लेषण की सामान्य योजना को अंजीर में दिखाया गया है। 2.

अमीनो एसिड का सक्रियण तब होता है जब वे एटीपी के साथ अमीनोसिल एडिनाइलेट के गठन और पाइरोफॉस्फेट की रिहाई के साथ बातचीत करते हैं: अमीनो एसिड + एटीपी \u003d एमिनोएसिल एडिनाइलेट + पाइरोफॉस्फेट। Aminoacyladenylate एक मिश्रित एनहाइड्राइड है जो एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट के फॉस्फोरिक एसिड अवशेषों और अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह द्वारा बनता है, और अमीनो एसिड का सक्रिय रूप है। एमिनोएसिलैडाइनाइलेट से, अमीनो एसिड अवशेषों को प्रत्येक एमिनो एसिड के लिए विशिष्ट टीआरएनए में स्थानांतरित किया जाता है, और एमिनोएसिल-टीआरएनए के रूप में राइबोसोम में प्रवेश करता है। अमीनोएसिलडेनाइलेट का निर्माण और एक एमिनो एसिड अवशेष का टीआरएनए में स्थानांतरण एक ही एंजाइम (एमिनोएसिलैडाइनाइलेट सिंथेटेज़, या एमिनोएसिल-टीआरएनए सिंथेटेज़) द्वारा उत्प्रेरित होता है, जो प्रत्येक अमीनो एसिड और प्रत्येक टीआरएनए के लिए सख्ती से विशिष्ट होता है। सभी tRNA में अपेक्षाकृत कम आणविक भार (लगभग 25,000) होता है और इसमें लगभग 80 न्यूक्लियोटाइड होते हैं। उनके पास क्लोवरलीफ़ क्रूसिफ़ॉर्म कॉन्फ़िगरेशन है, न्यूक्लियोटाइड श्रृंखला के साथ पूरक आधारों द्वारा आयोजित एक डबल-फंसे संरचना का निर्माण होता है और केवल लूप के क्षेत्र में एकल-फंसे हो जाते हैं। न्यूक्लियोटाइड श्रृंखला की शुरुआत, जिसे आमतौर पर 5"-गुआनिल न्यूक्लियोटाइड द्वारा दर्शाया जाता है, टर्मिनल के पास स्थित होता है, जो अक्सर साइटिडिलिक एसिड और एडेनोसिन के दो अवशेषों के समूह को एक मुक्त 3"-ओएच समूह के साथ आदान-प्रदान करता है, जिसमें अमीनो एसिड अवशेष होता है। जुड़ा हुआ। टीआरएनए अणु के विपरीत छोर पर स्थित लूप पर, क्षारों का एक त्रिक होता है जो दिए गए अमीनो एसिड (कोडन) के त्रिक एन्कोडिंग का पूरक होता है और इसे एंटीकोडॉन कहा जाता है। कई tRNAs का न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम पहले ही स्थापित किया जा चुका है, और उनकी पूरी संरचना भी ज्ञात है।

संश्लेषित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की प्राथमिक संरचना में अमीनो एसिड का एक निश्चित क्रम mRNA न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम में दर्ज की गई जानकारी द्वारा प्रदान किया जाता है, जो डीएनए सिस्ट्रोन में संबंधित अनुक्रम को दर्शाता है। प्रत्येक अमीनो एसिड mRNA न्यूक्लियोटाइड्स के विशिष्ट ट्रिपल द्वारा एन्कोड किया गया है। ये त्रिक (कोडोन) तालिका में प्रस्तुत किए गए हैं। 2. उनके गूढ़ रहस्य ने आरएनए न्यूक्लियोटाइड कोड, या अमीनो एसिड कोड को स्थापित करना संभव बना दिया, अर्थात, जिस विधि से अनुवाद होता है, या आरएनए न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम में दर्ज जानकारी का प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में अनुवाद, या अनुक्रम पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला में अमीनो एसिड के अवशेष।

तालिका 2. आरएनए-अमीनो एसिड कोड

कोडन का पहला न्यूक्लियोटाइड (5" अंत से)	कोडन का दूसरा न्यूक्लियोटाइड				कोडन का तीसरा न्यूक्लियोटाइड (3' छोर से)
	हेयर ड्रायर	एसईआर	टीयर	सिस
	हेयर ड्रायर	एसईआर	टीयर	सिस
	लेई	एसईआर	यूएए	यूजीए
	लेई	एसईआर	यूएजी	तीन
	लेई	समर्थक	गिस	आर्ग
	लेई	समर्थक	गिस	आर्ग
	लेई	समर्थक	ग्लेन	आर्ग
	लेई	समर्थक	ग्लेन	आर्ग
	इले	ट्रे	आसन	एसईआर
	इले	ट्रे	आसन	एसईआर
	इले	ट्रे	लिज़	आर्ग
	मुलाकात की	ट्रे	लिज़	आर्ग
	शाफ़्ट	अला	एएसपी	ग्ली
	शाफ़्ट	अला	एएससी	ग्ली
	शाफ़्ट	अला	ग्लू	ग्ली
	शाफ़्ट	अला	ग्लू	ग्ली

नोट: Y - यूरीडाइलिक एसिड, C - साइटिडिलिक एसिड, A - एडेनिलिक एसिड, G - गुआनाइलिक एसिड। तीन अक्षर संबंधित अमीनो एसिड अवशेषों का संकेत देते हैं: उदाहरण के लिए फेन - फेनिलएलनिन। Ile-isoleucine, Glu-glutamic acid, Gln-glutamine, आदि ट्रिपलेट्स UAA, UAG, UGA अमीनो एसिड को एनकोड नहीं करते हैं, लेकिन पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की समाप्ति का निर्धारण करते हैं।

जैसा कि तालिका से देखा जा सकता है, 64 संभावित ट्रिपल में से (61 कुछ अमीनो एसिड को एनकोड करते हैं, अर्थात, वे "भावना" हैं। तीन ट्रिपल - यूडीडी, यूएजी और यूजीए - अमीनो एसिड को एनकोड नहीं करते हैं, लेकिन उनकी भूमिका को पूरा करना है। (समाप्त) एक बढ़ती पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का संश्लेषण। कोड पतित है, अर्थात, लगभग सभी अमीनो एसिड न्यूक्लियोटाइड्स के एक से अधिक ट्रिपल द्वारा एन्कोड किए जाते हैं। इसलिए, 3 अमीनो एसिड - ल्यूसीन, आर्जिनिन और श्रृंखला - छह कोडन द्वारा एन्कोड किए जाते हैं, 2 - मेथिओनिन और ट्रिप्टोफैन - प्रत्येक में केवल एक कोडन होता है, और शेष 15 - 2 से 4 तक। अनुवाद प्रक्रिया अमीनो एसिड से भरे tRNA की मदद से की जाती है। अमीनोसिल-टीआरएनए अपने पूरक ट्रिपलेट (एंटीकोडॉन) को mRNA से जोड़ता है। राइबोसोम में कोडन। एक और एमिनोएसिल-टीआरएनए आसन्न एमआरएनए कोडन से जुड़ता है। एक ही समय में पहला टीआरएनए अपने अमीनो एसिड अवशेषों को कार्बोक्सिल अंत के साथ दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह से जोड़ता है, एक डायपेप्टाइड के गठन के साथ, और खुद को रिहा किया जाता है और राइबोसोम से अलग किया जाता है। इसके अलावा, राइबोसोम mRNA श्रृंखला के साथ 5 "अंत से 3" छोर तक चलता है, तीसरा अमीनोसिल-आरएनए जुड़ता है; डाइपेप्टाइड का कार्बोक्सिल अंत तीसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह के साथ जुड़कर एक ट्राइपेप्टाइड बनाता है और दूसरा tRNA जारी करता है, और यह तब तक जारी रहता है जब तक कि राइबोसोम पूरे क्षेत्र से होकर गुजरता है और इस प्रोटीन को डीएनए सिस्ट्रोन के अनुरूप mRNA पर एन्कोडिंग करता है। फिर प्रोटीन संश्लेषण समाप्त हो जाता है, और परिणामस्वरूप पॉलीपेप्टाइड राइबोसोम से मुक्त हो जाता है। पॉलीसोम में पहले राइबोसोम के बाद दूसरा, तीसरा आदि होता है, जो क्रमिक रूप से पॉलीसोम में उसी एमआरएनए स्ट्रैंड पर जानकारी पढ़ता है। इस प्रकार, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विकास एन-टर्मिनस से कार्बोक्सिल (सी-) अंत तक होता है। यदि प्रोटीन संश्लेषण को दबा दिया जाता है, उदाहरण के लिए, एंटीबायोटिक पौरोमाइसिन की मदद से, विभिन्न चरणों में अपूर्ण सी-टर्मिनस के साथ अधूरी पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं प्राप्त की जा सकती हैं। अमीनोएसिल-टीआरएनए पहले एक छोटे राइबोसोमल सबयूनिट से जुड़ता है, और फिर एक बड़े सबयूनिट में स्थानांतरित हो जाता है, जिस पर पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बढ़ती है। ए.एस. स्पिरिन की परिकल्पना के अनुसार, प्रोटीन जैवसंश्लेषण के दौरान राइबोसोम के कार्य के दौरान, राइबोसोम उप-कणों का बार-बार बंद होना और खुलना होता है। राइबोसोम, एमआरएनए और एमिनोएसिल-टीआरएनए के अलावा, शरीर के बाहर प्रोटीन के संश्लेषण को पुन: उत्पन्न करने के लिए, ग्वानोसिन ट्राइफॉस्फेट (जीटीपी) की उपस्थिति आवश्यक है, जो जीडीपी में विभाजित है और पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विकास के दौरान पुन: उत्पन्न होती है। इसके लिए कई प्रोटीन कारकों की उपस्थिति की भी आवश्यकता होती है जो स्पष्ट रूप से एंजाइमेटिक भूमिका निभाते हैं। ये तथाकथित हस्तांतरण कारक एक दूसरे के साथ बातचीत करते हैं और उनकी गतिविधि के लिए सल्फहाइड्रील समूहों और मैग्नीशियम आयनों की उपस्थिति की आवश्यकता होती है। अनुवाद के अलावा (यानी, संरचनात्मक डीएनए जीन और एमआरएनए में संचरित न्यूक्लियोटाइड अनुक्रम के अनुरूप एक निश्चित अनुक्रम में पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला की वृद्धि), अनुवाद की शुरुआत (या दीक्षा) और इसकी पूर्णता (या समाप्ति) खेल एक विशेष भूमिका। राइबोसोम में प्रोटीन संश्लेषण की शुरूआत, कम से कम बैक्टीरिया में, विशेष कोडन से शुरू होती है - एमआरएनए - एयूजी और जीयूजी में आरंभकर्ता। सबसे पहले, राइबोसोम का एक छोटा सबयूनिट ऐसे कोडन से जुड़ता है, फिर फॉर्मिलमेथियोनिल-टीआरएनए इसमें जुड़ जाता है, जिसके साथ पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का संश्लेषण शुरू होता है। इस एमिनोएसिल-टीआरएनए के विशेष गुणों के कारण, यह पेप्टिडाइल-टीआरएनए जैसे एक बड़े सबयूनिट में स्थानांतरित होने में सक्षम है, और इस प्रकार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का विकास शुरू होता है। दीक्षा के लिए GTP और प्रोटीन दीक्षा कारकों की आवश्यकता होती है (तीन ज्ञात हैं)। पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विकास की समाप्ति "अर्थहीन" कोडन UAA, UAG या UGA पर होती है। जाहिर है, ये कोडन एक विशिष्ट प्रोटीन समाप्ति कारक से जुड़ते हैं, जो किसी अन्य कारक की उपस्थिति में पॉलीपेप्टाइड की रिहाई को बढ़ावा देता है।

प्रोटीन जैवसंश्लेषण प्रणाली के घटक मुख्य रूप से कोशिका नाभिक में संश्लेषित होते हैं। डीएनए टेम्पलेट पर, प्रतिलेखन के दौरान, सभी प्रकार के आरएनए का संश्लेषण होता है। शामिल: इस प्रक्रिया में: rRNA, mRNA और tRNA। इस प्रकार, आरआरएनए और एमआरएनए बहुत बड़े अणुओं के रूप में संश्लेषित होते हैं और यहां तक ​​कि कोशिका नाभिक में भी, वे "परिपक्वता" की प्रक्रिया से गुजरते हैं, जिसके दौरान अणुओं का एक हिस्सा (एमआरएनए के लिए बहुत महत्वपूर्ण) अलग हो जाता है और बिना विघटित हो जाता है। साइटोप्लाज्म को छोड़कर, और क्रियाशील अणु, जो मूल संश्लेषित का हिस्सा हैं, साइटोप्लाज्म को प्रोटीन संश्लेषण के स्थलों में प्रवेश करते हैं। पॉलीसोम्स की संरचना में शामिल होने से पहले, एमआरएनए, जाहिरा तौर पर, संश्लेषण के क्षण से, विशेष प्रोटीन कणों, "इन्फॉर्मोफर्स" से बांधता है, और राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन कॉम्प्लेक्स के रूप में राइबोसोम में स्थानांतरित हो जाता है। राइबोसोम, जाहिर है, साइटोप्लाज्म में "परिपक्व" भी होते हैं, कुछ प्रोटीन पहले से ही साइटोप्लाज्म में नाभिक से निकलने वाले राइबोसोम के अग्रदूतों में शामिल हो जाते हैं। यह ध्यान दिया जाना चाहिए कि निचले, गैर-परमाणु जीव (प्रोकैरियोट्स), जिनमें बैक्टीरिया, नीले-हरे शैवाल और वायरस शामिल हैं, प्रोटीन जैवसंश्लेषण प्रणाली के घटकों और विशेष रूप से इसके विनियमन में उच्च जीवों से कुछ अंतर हैं। प्रोकैरियोट्स में राइबोसोम कुछ छोटे होते हैं और रचना में भिन्न होते हैं, प्रतिलेखन और अनुवाद की प्रक्रिया सीधे एक में जुड़ी होती है। इसी समय, उच्च परमाणु जीवों (यूकेरियोट्स) में, आरएनए का गठन साइटोप्लाज्मिक ऑर्गेनेल, माइटोकॉन्ड्रिया और क्लोरोप्लास्ट (पौधों में) में भी होता है, जिनकी अपनी प्रोटीन संश्लेषण प्रणाली और डीएनए के रूप में अपनी स्वयं की आनुवंशिक जानकारी होती है। इसकी संरचना के संदर्भ में, माइटोकॉन्ड्रिया और क्लोरोप्लास्ट में प्रोटीन संश्लेषण की प्रणाली प्रोकैरियोट्स के समान होती है और उच्च जानवरों और पौधों के नाभिक और साइटोप्लाज्म में पाई जाने वाली प्रणाली से काफी भिन्न होती है।

प्रोटीन जैवसंश्लेषण का नियमन एक बहुत ही जटिल प्रणाली है और कोशिका को विभिन्न प्रोटीनों के संश्लेषण को रोककर या प्रेरित करके, अक्सर एंजाइमी गतिविधि के साथ, कोशिका के आसपास के वातावरण में होने वाले परिवर्तनों का त्वरित और सटीक रूप से जवाब देने की अनुमति देता है। बैक्टीरिया में, प्रोटीन संश्लेषण का दमन मुख्य रूप से विशेष प्रोटीन - रिप्रेसर्स (ओपेरॉन देखें) की मदद से किया जाता है, जिसे विशेष जीन नियामकों द्वारा संश्लेषित किया जाता है। पर्यावरण से आने वाले मेटाबोलाइट के साथ एक रिप्रेसर की बातचीत या सेल में संश्लेषित इसे दबा या इसके विपरीत सक्रिय कर सकता है, इस प्रकार एक प्रोटीन या कई इंटरकनेक्टेड प्रोटीन के संश्लेषण को विनियमित करता है, विशेष रूप से एंजाइम जो एक ही ऑपेरॉन पर एक दूसरे से संश्लेषित होते हैं। उच्च जीवों में, भेदभाव की प्रक्रिया में, ऊतक कई प्रोटीनों को संश्लेषित करने की क्षमता खो देते हैं और किसी दिए गए ऊतक के कार्य के लिए आवश्यक प्रोटीन की एक छोटी संख्या के संश्लेषण में विशेषज्ञ होते हैं, उदाहरण के लिए, मांसपेशियां। परमाणु प्रोटीन के माध्यम से जीनोम (देखें) के स्तर पर कई प्रोटीनों के संश्लेषण का ऐसा अवरोध होता है - हिस्टोन (देखें) डीएनए के गैर-कार्यात्मक साइटों को जोड़ता है। हालांकि, पुनर्जनन के दौरान, दुर्दम विकास, और डिडिफेरेंटेशन से जुड़ी अन्य प्रक्रियाएं, ऐसी अवरुद्ध साइटों को डीरेप्रेस किया जा सकता है और किसी दिए गए ऊतक के लिए असामान्य प्रोटीन के संश्लेषण के लिए एमआरएनए की आपूर्ति कर सकता है। फिर भी, कुछ उत्तेजनाओं के जवाब में प्रोटीन संश्लेषण का नियमन उच्च जीवों में भी होता है। इस प्रकार, कई हार्मोनों की क्रिया ऊतक में प्रोटीन संश्लेषण को प्रेरित करना है जो इस हार्मोन का "लक्ष्य" है। यह प्रेरण हार्मोन को ऊतक में एक विशिष्ट प्रोटीन से बांधकर और गठित जटिल के माध्यम से जीन को सक्रिय करके प्रतीत होता है।

प्रोटीन बायोसिंथेसिस की प्रक्रिया और इसके नियमन के लिए सिस्टम के सभी घटकों की अत्यधिक स्पष्टता, सटीकता और समन्वय की आवश्यकता होती है। इस सटीकता के छोटे उल्लंघन से भी प्रोटीन की प्राथमिक संरचना का उल्लंघन होता है और गंभीर रोग संबंधी परिणाम होते हैं। आनुवंशिक विकार, जैसे संरचनात्मक जीन में एक न्यूक्लियोटाइड का प्रतिस्थापन या हानि, एक परिवर्तित प्रोटीन के संश्लेषण की ओर ले जाता है, जो अक्सर जैविक गतिविधि से रहित होता है। इस तरह के परिवर्तन जन्मजात चयापचय संबंधी विकारों के अंतर्गत आते हैं, जो संक्षेप में, सभी वंशानुगत रोग (देखें) शामिल हैं। दूसरी ओर, कई प्रोटीन और एंजाइम न केवल विभिन्न जैविक प्रजातियों में, बल्कि विभिन्न व्यक्तियों में भी अपनी जैविक गतिविधि को बनाए रखते हुए भिन्न हो सकते हैं। अक्सर, ऐसे प्रोटीनों में अलग-अलग इम्यूनोलॉजिकल और इलेक्ट्रोफोरेटिक गुण होते हैं। मानव आबादी में, तथाकथित प्रोटीन बहुरूपता के कई उदाहरणों का वर्णन किया गया है, जब दो या दो से अधिक अलग-अलग प्रोटीन अलग-अलग व्यक्तियों में पाए जा सकते हैं, और कभी-कभी एक ही व्यक्ति में, जिनका कार्य समान होता है, जैसे हीमोग्लोबिन (देखें), हैप्टोग्लोबिन (देखें) और कुछ अन्य।

पोषण में प्रोटीन

कई पोषक तत्वों में प्रोटीन सबसे महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। वे मानव शरीर में प्रोटीन के संश्लेषण के लिए आवश्यक आवश्यक अमीनो एसिड और तथाकथित गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन के स्रोत हैं। एक भोजन में प्रोटीन की स्पष्ट कमी एक जीव के कार्य के गंभीर उल्लंघन की ओर ले जाती है (एलिमेंट्री डिस्ट्रोफी देखें)। प्रोटीन की आपूर्ति का स्तर काफी हद तक व्यक्ति के स्वास्थ्य, शारीरिक विकास और कार्य क्षमता की स्थिति और छोटे बच्चों में कुछ हद तक मानसिक विकास को निर्धारित करता है। यदि हम भोजन के लिए उत्पादित सभी वनस्पति और पशु प्रोटीन को ध्यान में रखते हैं, तो औसतन पृथ्वी के प्रत्येक निवासी के पास प्रति दिन लगभग 58 ग्राम होगा। वास्तव में, आधी से अधिक आबादी, विशेष रूप से विकासशील देशों में, इतनी मात्रा में प्रोटीन प्राप्त नहीं करती है। आहार प्रोटीन की वैश्विक कमी को हमारे समय की सबसे तीव्र आर्थिक और सामाजिक समस्याओं में से एक के रूप में वर्गीकृत किया जाना चाहिए (देखें प्रोटीन संकट)। इस संबंध में, आहार में प्रोटीन के इष्टतम स्तर की स्थापना सर्वोपरि है।

गहन वृद्धि की अवधि के दौरान सबसे बड़ी मात्रा में प्रोटीन की आवश्यकता होती है। हालांकि, यहां तक ​​​​कि एक जीव में जो परिपक्वता तक पहुंच गया है, महत्वपूर्ण प्रक्रियाएं प्रोटीन पदार्थों की निरंतर खपत से जुड़ी होती हैं और इसके परिणामस्वरूप भोजन के साथ इन नुकसानों को भरने की आवश्यकता होती है। एफएओ / डब्ल्यूएचओ विशेषज्ञ समूह की सिफारिशों के अनुसार, प्रोटीन नाइट्रोजन की आवश्यकता की गणना सूत्र के अनुसार की जानी चाहिए: आर \u003d 1.1 (यू बी + एफ बी + एस + जी), जहां आर है प्रोटीन नाइट्रोजन की आवश्यकता; यू बी - मूत्र में नाइट्रोजन का उत्सर्जन; एफ बी - मल के साथ नाइट्रोजन का उत्सर्जन; एस - एपिडर्मिस के उच्छेदन के कारण नाइट्रोजन की हानि, बालों, नाखूनों की वृद्धि, गैर-तीव्र पसीने के दौरान पसीने के साथ नाइट्रोजन का उत्सर्जन; जी - विकास के दौरान नाइट्रोजन प्रतिधारण (गणना प्रति दिन 1 किलो द्रव्यमान प्रति की जाती है)।

1.1 का गुणांक तनाव प्रतिक्रियाओं और शरीर पर प्रतिकूल प्रभाव के परिणामस्वरूप प्रोटीन की अतिरिक्त बर्बादी (औसतन 10%) को दर्शाता है। प्रोटीन आवश्यकताओं में व्यक्तिगत विविधताओं की सीमाओं को ±20% माना जाता है। एफएओ/डब्ल्यूएचओ विशेषज्ञ समूह की आधिकारिक सिफारिशें तालिका में परिलक्षित होती हैं। 3.

तालिका 3. प्रोटीन के लिए औसत दैनिक आवश्यकताएं (यह मानते हुए कि यह पूरी तरह से पचा हुआ है)*

वर्ष में उम्र)	आवश्यकता (प्रति दिन शरीर के वजन के 1 किलो ग्राम में)
	औसत	-20%	+20%
बच्चे
1-3	0,88	0,70	1,06
4-6	0,81	0,65	0,97
7-9	0,77	0,62	0,92
10-12	0,72	0,58	0,86
किशोरों
13-15	0,70	0,56	0,84
16-19	0,64	0,51	0,77
वयस्कों	0,59	0,47	0,71

• नाइट्रोजन की आवश्यकता को 6.25 के कारक से गुणा किया जाता है।

यह स्पष्ट है कि दिए गए मान किसी व्यक्ति को प्रोटीन की इष्टतम आपूर्ति के अनुरूप नहीं हैं और आहार में उनकी सामग्री के न्यूनतम स्तर को संदर्भित किया जाना चाहिए, यदि यह नहीं देखा जाता है, तो गंभीर परिणामों का अपेक्षाकृत तेजी से विकास प्रोटीन की कमी अपरिहार्य है। अधिकांश आर्थिक रूप से विकसित देशों में प्रोटीन की वास्तविक खपत 1.5 और यहां तक ​​कि दिए गए आंकड़ों से 2 गुना अधिक है। संतुलित आहार की अवधारणा के अनुसार, प्रोटीन की इष्टतम मानव आवश्यकता शरीर की शारीरिक विशेषताओं, खाद्य प्रोटीन की गुणात्मक विशेषताओं और आहार में अन्य पोषक तत्वों की सामग्री सहित कई कारकों पर निर्भर करती है।

यूएसएसआर में, स्वास्थ्य मंत्रालय द्वारा आधिकारिक तौर पर अनुमोदित शारीरिक पोषण संबंधी मानदंडों में जनसंख्या की प्रोटीन की जरूरतों के मूल्यों को निर्धारित किया जाता है, जिन्हें समय-समय पर समीक्षा और अद्यतन किया जाता है। शारीरिक पोषण मानदंड औसत सांकेतिक मूल्य हैं जो बुनियादी पोषक तत्वों और ऊर्जा (तालिका 4) के लिए व्यक्तिगत जनसंख्या समूहों की इष्टतम आवश्यकताओं को दर्शाते हैं।

बाल आबादी
आयु	प्रोटीन का सेवन
	कुल	जानवरों
0 - 3 महीने
4-6 महीने
6-12 महीने
1 - 1.5 साल
1.5-2 साल
34 साल
5-6 साल पुराना
7-10 साल पुराना
11 - 13 साल
14-17 वर्ष (लड़के)
14-17 वर्ष (लड़कियां)

वयस्क आबादी
काम की प्रकृति के अनुसार समूह	(वर्षों में	पुरुषों		औरत
		उपभोग प्रोटीन		प्रोटीन का सेवन
		कुल	पेट निह	कुल	पेट निह
श्रम शारीरिक तनाव से जुड़ा नहीं है	18- 40
यंत्रीकृतकम शारीरिक गतिविधि वाला श्रम और सेवा क्षेत्र
	40 - 60
यंत्रीकृतएक महत्वपूर्ण भार के साथ श्रम और सेवा क्षेत्र	18 - 40
यंत्रीकृतमहान शारीरिक के साथ काम करें भार
सेवानिवृत्ति की उम्र	60- 70
	ऊपर
छात्र
				गर्भवती 5-9 महीने।
				स्तनपान कराने वाली

वे लिंग, आयु, कार्य की प्रकृति आदि के आधार पर प्रोटीन आवश्यकताओं के भेदभाव के लिए प्रदान करते हैं। अनुशंसित मूल्यों की गणना प्रासंगिक जनसंख्या समूहों में प्रोटीन चयापचय और नाइट्रोजन संतुलन की विशेषताओं के अध्ययन के आधार पर की जाती है, और वे हैं नाइट्रोजन संतुलन बनाए रखने के लिए आवश्यक न्यूनतम प्रोटीन आवश्यकताओं से काफी अधिक है। शारीरिक और तंत्रिका तनाव, प्रतिकूल पर्यावरणीय प्रभावों से जुड़े शरीर के अतिरिक्त अपशिष्ट प्रदान करने के साथ-साथ एक इष्टतम प्रतिरक्षात्मक स्थिति बनाए रखने के लिए प्रोटीन की अधिकता आवश्यक है। पशु मूल के सबसे मूल्यवान प्रोटीन की खपत के मूल्यों को विशेष रूप से मानदंडों में हाइलाइट किया गया है।

शारीरिक पोषण मानदंड कुछ खाद्य उत्पादों के उत्पादन की योजना बनाने का आधार हैं। व्यक्तिगत प्रोटीन उत्पादों की उपयोगिता का मूल्यांकन करते समय, उनकी अमीनो एसिड संरचना, पाचन तंत्र एंजाइमों द्वारा पाचन क्षमता की डिग्री और जैविक प्रयोगों के परिणामस्वरूप स्थापित अभिन्न पाचन क्षमता संकेतकों को ध्यान में रखा जाता है। व्यवहार में, कुछ हद तक पारंपरिकता के साथ, प्रोटीन उत्पादों को दो समूहों में विभाजित किया जाता है। पहले में पशु मूल के उत्पाद शामिल हैं: दूध, मांस, अंडे, मछली, जिनमें से प्रोटीन मानव शरीर द्वारा आसानी से और पूरी तरह से अवशोषित होते हैं; दूसरे के लिए - पौधों की उत्पत्ति के अधिकांश उत्पाद, विशेष रूप से गेहूं, चावल, मक्का और अन्य अनाज, जिनमें से प्रोटीन शरीर द्वारा पूरी तरह से अवशोषित नहीं होते हैं। इस तरह के विभाजन की सशर्तता कई पौधों के प्रोटीन (आलू, एक प्रकार का अनाज, सोयाबीन, सूरजमुखी) के उच्च जैविक मूल्य और कुछ पशु उत्पादों (जिलेटिन, त्वचा, कण्डरा, आदि) के प्रोटीन के कम जैविक मूल्य पर जोर देती है। . फाइब्रिलर प्रोटीन (केराटिन, इलास्टिन और कोलेजन) की कम पाचनशक्ति के कारण उनकी तृतीयक संरचना की ख़ासियत और पाचन तंत्र के एंजाइमों द्वारा पाचन की कठिनाई है। दूसरी ओर, पौधों की उत्पत्ति के कई प्रोटीनों का आत्मसात पौधों की कोशिकाओं की संरचना और पाचन एंजाइमों के साथ प्रोटीन के संपर्क में आने वाली कठिनाइयों पर निर्भर हो सकता है।

किसी व्यक्ति या उनके जैविक मूल्य द्वारा व्यक्तिगत प्रोटीन के उपयोग की पूर्णता मुख्य रूप से उस डिग्री से निर्धारित होती है जिसमें उनकी अमीनो एसिड संरचना शरीर की विभेदित आवश्यकताओं और कुछ हद तक शरीर के अमीनो एसिड संरचना से मेल खाती है। स्वाभाविक रूप से पाए जाने वाले प्रोटीन की एक विशाल विविधता मुख्य रूप से 20 अमीनो एसिड से निर्मित होती है, उनमें से 8 (ट्रिप्टोफैन, ल्यूसीन, आइसोल्यूसिन, वेलिन, थ्रेओनाइन, लाइसिन, मेथिओनिन और फेनिलएलनिन) मनुष्यों के लिए अपरिहार्य हैं, क्योंकि उन्हें शरीर के ऊतकों में संश्लेषित नहीं किया जा सकता है (देखें) अमीनो एसिड)। छोटे बच्चों के लिए, नौवां आवश्यक अमीनो एसिड हिस्टिडाइन है। शेष अमीनो एसिड गैर-आवश्यक में से हैं और इन्हें आहार में मुख्य रूप से गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन के आपूर्तिकर्ताओं के रूप में माना जा सकता है। यह स्थापित किया गया है कि "आदर्श" एमिनो एसिड स्केल के साथ अपने एमिनो एसिड संरचना को संतुलित करके खाद्य प्रोटीन का सर्वोत्तम आकलन प्राप्त किया जाता है। 1957 में, एफएओ के तथाकथित प्रारंभिक अमीनो एसिड पैमाने को समान पैमाने के रूप में प्रस्तावित किया गया था। बाद में यह साबित हुआ कि इसमें कई अमीनो एसिड की सामग्री, विशेष रूप से ट्रिप्टोफैन और मेथियोनीन, काफी सटीक रूप से निर्धारित नहीं की गई थी। जैविक अध्ययनों के परिणामों के अनुसार, हाल के वर्षों में चिकन अंडे और मानव दूध के प्रोटीन के अमीनो एसिड संरचना के पैमाने को इष्टतम के रूप में अनुशंसित किया गया है। स्वाभाविक रूप से इन दो उत्पादों के प्रोटीन विकासशील जीवों के पोषण के लिए अभिप्रेत हैं और प्रायोगिक जानवरों पर प्रयोग और छोटे बच्चों के पोषण में उपयोग किए जाने पर लगभग पूरी तरह से उपयोग किए जाते हैं।

यह निर्धारित करने के लिए कि प्रोटीन की अमीनो एसिड संरचना मानव आवश्यकताओं से मेल खाती है, कई सूचकांक प्रस्तावित किए गए हैं, जिनमें से प्रत्येक का केवल सीमित मूल्य है। उनमें से, एच ​​/ ओ सूचकांक का उल्लेख किया जाना चाहिए, प्रोटीन की कुल नाइट्रोजन सामग्री (जी में ओ) के लिए आवश्यक अमीनो एसिड (एच मिलीग्राम में) की मात्रा के अनुपात को दर्शाता है, जो आवश्यक नाइट्रोजन के अनुपात को निर्धारित करने में मदद करता है, या आवश्यक, अमीनो एसिड और गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन। H/O मान जितना कम होगा, अविशिष्ट नाइट्रोजन की मात्रा उतनी ही अधिक होगी। दूध और अंडे के प्रोटीन के लिए, यह सूचकांक अपेक्षाकृत अधिक है - 3.1-3.25, मांस के लिए - 2.79-2.94; गेहूं के लिए - 2. अमीनो एसिड स्कोर से बहुत महत्व जुड़ा हुआ है, जो आपको इसके रसायन के आधार पर प्रोटीन के जैविक मूल्य के बारे में अधिक संपूर्ण निर्णय लेने की अनुमति देता है। संघटन।

स्कोर पद्धति आदर्श अमीनो एसिड पैमानों की तुलना में परीक्षण उत्पाद में प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड के प्रावधान के प्रतिशत की गणना पर आधारित है।

इस प्रयोजन के लिए, अध्ययन किए गए प्रोटीन के प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड के लिए, I शोध के मूल्य की गणना की जाती है, A शोध / H शोध के बराबर, प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड (mg में A) के अनुपात को आवश्यक राशि के योग को दर्शाता है। अमीनो एसिड (एच जी में); परिणामी आकृति की तुलना I सेंट के मान के साथ की जाती है, जो समान अमीनो एसिड के लिए ए सेंट / एच सेंट के बराबर होती है, जिसकी गणना एक मानक पैमाने पर की जाती है। Iresl के मूल्यों को Ist से विभाजित करने और 100 से गुणा करने के परिणामस्वरूप, प्रत्येक आवश्यक अमीनो एसिड के लिए अमीनो एसिड स्कोर का एक संकेतक प्राप्त होता है। अध्ययन किए गए प्रोटीन का सीमित जैविक मूल्य अमीनो एसिड है, जिसके लिए अमीनो एसिड स्कोर सबसे कम है। प्रारंभिक एफएओ पैमाने के साथ, चिकन अंडे और मानव दूध के अमीनो एसिड तराजू को मानक तराजू (तालिका 5) के रूप में उपयोग किया जाता है।

तालिका 5. मानक अमीनो एसिड पैमाने

अमीनो अम्ल				आवश्यक अमीनो एसिड (A / H) की मात्रा के mg से 1 g में एक आवश्यक अमीनो एसिड का अनुपात
		संज्ञा दूध	मुर्गा अंडे		संज्ञा दूध	मुर्गा अंडे
आइसोल्यूसिन
ल्यूसीन
लाइसिन
सुगंधित अमीनो एसिड का योग:
फेनिलएलनिन
टायरोसिन
सल्फर युक्त अमीनो एसिड की मात्रा:
सिस्टीन
मेथियोनीन
थ्रेओनाइन
tryptophan
वेलिन
आवश्यक अमीनो एसिड की मात्रा

अमीनो एसिड स्कोर (तालिका 6) के संकेतकों के अनुसार, कई अनाजों के प्रोटीन, विशेष रूप से गेहूं (50%; अमीनो एसिड - लाइसिन और थ्रेओनाइन को सीमित करना) का सबसे कम जैविक मूल्य है; मकई (45%; सीमित अमीनो एसिड - लाइसिन और ट्रिप्टोफैन); बाजरा (60%; सीमित अमीनो एसिड - लाइसिन और थ्रेओनाइन); मटर (60%; सीमित अमीनो एसिड - मेथिओनिन और सिस्टीन)। सीमित अमीनो एसिड का अमीनो एसिड स्कोर इस प्रकार के प्रोटीन के लिए प्लास्टिक प्रयोजनों के लिए नाइट्रोजन के उपयोग की सीमा निर्धारित करता है। प्रोटीन में निहित अन्य अमीनो एसिड की अधिकता का उपयोग केवल गैर-विशिष्ट नाइट्रोजन के स्रोत के रूप में या शरीर की ऊर्जा आवश्यकताओं के लिए किया जा सकता है। प्रोटीन की गुणवत्ता का आकलन करने के लिए अमीनो एसिड संरचना का अध्ययन करने की विधि मुख्य विधियों में से एक है। यह आमतौर पर पाचन क्षमता मूल्यों का उत्पादन करता है जो लंबे और अधिक महंगे जैविक प्रोटीन मूल्यांकन विधियों के परिणामों के करीब हैं। इसी समय, निर्दिष्ट संकेतकों के बीच विश्वसनीय विसंगतियों के कुछ मामलों में स्थापित होने से बायोल के अभिन्न तरीकों के लिए नए प्रोटीनयुक्त उत्पादों के अनुसंधान का सहारा लेना पड़ता है। प्रयोगशाला जानवरों और सीधे मनुष्यों दोनों में मूल्यांकन। ये विधियाँ बढ़ते हुए जानवरों (आहार की प्रोटीन दक्षता का एक संकेतक) द्वारा व्यक्तिगत प्रोटीन के उपयोग की पूर्णता के संतुलन प्रयोगों में अध्ययन पर आधारित हैं, शरीर द्वारा बनाए गए नाइट्रोजन का आंत से अवशोषित नाइट्रोजन का अनुपात (ए) बायोल के अध्ययन पर अनुसंधान स्थापित करते समय, प्रोटीन का मूल्य आहार की पर्याप्त कैलोरी आपूर्ति अनिवार्य है, इसकी सभी आवश्यक पोषण संबंधी कारकों के लिए संतुलन (संतुलित आहार देखें) और प्रोटीन का अपेक्षाकृत निम्न स्तर - कुल कैलोरी सामग्री के 8-10% के भीतर (चयापचय और ऊर्जा देखें)। कुछ उत्पादों के लिए प्रायोगिक जानवरों पर किए गए प्रयोगों में निर्धारित अमीनो एसिड स्कोर और प्रोटीन उपयोग के संकेतकों की तुलना तालिका में प्रस्तुत की गई है। 6.

तालिका 6. अमीनो एसिड की गति और प्रोटीन उपयोग के संकेतकों की तुलना

उत्पादों	अमीनो एसिड स्कोर			सीमित अमीनो अम्ल	प्रोटीन उपयोग के संकेतक
	एफएओ पैमाने के अनुसार	महिलाओं के दूध के लिए	मुर्गी के अंडे से
गाय का दूध
अंडे
कैसिइन
अंडा एल्बुमिन				tryptophan
गोमांस
गोमांस दिल
गोमांस जिगर
बीफ किडनी
पोर्क टेंडरलॉइन)
मछली				tryptophan
जई				लाइसिन
राई				थ्रेओनाइन
चावल				लाइसिन
मक्के का आटा				tryptophan
बाजरा		में		लाइसिन
चारा
गेहूं का आटा
गेहूं के बीज
गेहूं लस				लाइसिन
मूंगफली का आटा
सोया आटा
तिल के बीज				लाइसिन
सरसों के बीज
कपास के बीज
आलू
मटर
रतालू (शकरकंद)
पालक
कसावा

प्रोटीन का आकलन करने के लिए जैविक तरीकों का एक महत्वपूर्ण लाभ उनकी अखंडता है, जो उत्पादों के गुणों की पूरी श्रृंखला को ध्यान में रखना संभव बनाता है जो उनके प्रोटीन की पाचनशक्ति को प्रभावित करते हैं। व्यक्तिगत प्रोटीन के जैविक मूल्य का अध्ययन करते समय, किसी को यह नहीं भूलना चाहिए कि लगभग सभी आहारों में व्यक्तिगत प्रोटीन का उपयोग नहीं किया जाता है, लेकिन उनके परिसरों, और, एक नियम के रूप में, विभिन्न प्रोटीन पारस्परिक रूप से एक दूसरे के पूरक होते हैं, प्रोटीन नाइट्रोजन आत्मसात के कुछ औसत संकेतक प्रदान करते हैं। . पर्याप्त रूप से विविध मिश्रित आहारों के साथ, आहार प्रोटीन की पाचन क्षमता अपेक्षाकृत स्थिर होती है और 85% तक पहुंच जाती है, जिसका उपयोग अक्सर व्यावहारिक गणनाओं में किया जाता है।

चावल। 2. दिल के अलिंद में टाइरोसिन, ट्रिप्टोफैन, हिस्टिडीन युक्त प्रोटीन के लिए डेनियल की प्रतिक्रिया।

प्रोटीन का पता लगाने के लिए हिस्टोकेमिकल तरीकों का आधार, एक नियम के रूप में, पतले ऊतक वर्गों में प्रोटीन के निर्धारण के लिए अनुकूलित जैव रासायनिक तरीके हैं। यह ध्यान में रखा जाना चाहिए कि एक जैव रासायनिक प्रतिक्रिया को हिस्टोकेमिकल प्रतिक्रिया के रूप में इस्तेमाल किया जा सकता है यदि प्रतिक्रिया उत्पाद का एक स्थिर रंग होता है, अवक्षेपित होता है और प्रसार की स्पष्ट प्रवृत्ति नहीं होती है। ऊतकों में प्रोटीन का पता लगाने के लिए हिस्टोकेमिकल तरीके कुछ अमीनो एसिड का पता लगाने पर आधारित होते हैं जो प्रोटीन बनाते हैं (उदाहरण के लिए, टायरोसिन के लिए मिलन प्रतिक्रिया, आर्गिनिन के लिए सकागुशी प्रतिक्रिया, ट्रिप्टोफैन के लिए एडम्स प्रतिक्रिया, हिस्टिडीन, टायरोसिन के लिए टेट्राजोनियम युग्मन प्रतिक्रिया) , ट्रिप्टोफैन, आदि), कुछ भौतिक-रासायनिक विधियों (मुद्रण। चित्र 1) के उपयोग पर कुछ रासायनिक समूहों (NH 2 \u003d, COOH -, SH \u003d, SS \u003d, आदि) की पहचान पर। -3), आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु आदि का निर्धारण, अंत में, एक ऊतक खंड में कुछ अमीनो एसिड की उपस्थिति अप्रत्यक्ष रूप से इन अमीनो एसिड से जुड़े एंजाइमों के ऊतकों में उपस्थिति का निर्धारण करके निर्धारित की जा सकती है (उदाहरण के लिए, डी-एमिनो एसिड ऑक्सीडेज) . कुछ सरल प्रोटीन (कोलेजन, इलास्टिन, रेटिकुलिन, फाइब्रिन) को कई हिस्टोलॉजिकल विधियों का उपयोग करके वर्गों में पाया जाता है, जिनमें से तथाकथित पॉलीक्रोमिक तरीके बेहतर होते हैं (मैलोरी विधि और इसके संशोधन, रोमिस की ओर्सिनपिक्रोफक्सिन विधि, आदि। ल्यूमिनेसेंस का उपयोग करके प्रोटीन का भी पता लगाया जाता है। माइक्रोस्कोपी तरीके ऊतकों में प्रोटीन का स्थानीयकरण (मायोसिन, एल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन, फाइब्रिन, आदि) कून्स एट अल के अनुसार लेबल एंटीबॉडी की विधि का उपयोग करके प्राप्त किया जा सकता है। इन तरीकों और उनके संशोधनों से स्थानीयकरण की सही पहचान और निर्धारण करना संभव हो जाता है। अलग-अलग प्रोटीन जो एक दूसरे से कुछ अमीनो एसिड की सामग्री से भिन्न होते हैं। प्रोटीन के मात्रात्मक निर्धारण के लिए तरीके विकसित किए जा रहे हैं, उदाहरण के लिए, लेबल किए गए एंटीबॉडी की अप्रत्यक्ष प्रतिक्रिया के साथ-साथ एसएच समूहों के निर्धारण द्वारा प्रोटीन का निर्धारण करने की विधि बार्नेट और ज़ेलिगमैन की विधि (एमिनो एसिड देखें, अमीनो एसिड का पता लगाने के लिए हिस्टोकेमिकल तरीके)। ऊतकों में प्रोटीन का पता लगाने के लिए उपर्युक्त सभी तरीकों में पर्याप्त विशिष्टता है और यह काफी विश्वसनीय परिणाम देते हैं। इन विधियों का उपयोग करते समय ऊतक सामग्री का निर्धारण अलग होता है। ज्यादातर मामलों में सबसे उपयुक्त जुड़नार एथिल या मिथाइल अल्कोहल माना जाना चाहिए, निर्जल एसीटोन, फॉर्मेलिन के साथ एथिल अल्कोहल का मिश्रण, अल्कोहल में ट्राइक्लोरोएसेटिक एसिड का घोल, कुछ मामलों में (पूर्वकाल पिट्यूटरी प्रोटीड्स के लिए) फॉर्मेलिन का उपयोग किया जाता है। लगानेवाला का चुनाव विधि पर निर्भर करता है, निर्धारण का समय ऊतक की कुल मात्रा और प्रकृति पर निर्भर करता है। आप क्रायोस्टैट या पैराफिन सेक्शन का उपयोग कर सकते हैं।

रेडियोधर्मी प्रोटीन

रेडियोधर्मी प्रोटीन - प्रोटीन पदार्थ, जिसके अणु में किसी भी तत्व के रेडियोधर्मी समस्थानिकों के एक या अधिक परमाणु होते हैं। प्रोटीन के रेडियोधर्मी लेबलिंग के मामले में, प्रोटीन अणु की ताकत और संभवतः सबसे बड़ी सुरक्षा सुनिश्चित करना आवश्यक है। आइसोटोप 3 एच और 14 सी मुख्य रूप से जैव रासायनिक प्रायोगिक अध्ययन के लिए प्रोटीन के रेडियोधर्मी लेबल के रूप में उपयोग किए जाते हैं; प्रोटीन पर आधारित रेडियोफार्मास्युटिकल तैयारी प्राप्त करते समय, आयोडीन समस्थानिक - 125 I और 131 I, साथ ही समस्थानिक 111 In, 113m In , 99m Tc, आदि का उपयोग किया जाता है। लेबल किए गए प्रोटीन को अनबाउंड आयोडाइड और अन्य अशुद्धियों (जेल निस्पंदन, डायलिसिस, सोखना, आयन एक्सचेंज, आइसोइलेक्ट्रिक वर्षा, आदि द्वारा) से शुद्ध किया जाता है। यदि प्रोटीन में टाइरोसिन नहीं होता है, तो रेडियोधर्मी आयोडीन युक्त पदार्थों को आयोडीन में पेश किया जाता है, या टाइरोसिन युक्त एनालॉग्स का उपयोग किया जाता है, या वे अन्य रेडियोधर्मी समस्थानिकों के साथ लेबलिंग का सहारा लेते हैं (देखें)।

प्रायोगिक जैव रासायनिक अध्ययनों में अपचय और प्रोटीन पदार्थों के चयापचय के अध्ययन में रेडियोधर्मी प्रोटीन का बहुत महत्व है। इसके अलावा, वे विभिन्न रोगों के मामले में शरीर के कई अंगों और प्रणालियों की कार्यात्मक स्थिति का अध्ययन करते समय विवो और इन विट्रो में रेडियोआइसोटोप डायग्नोस्टिक्स में उपयोग किए जाते हैं। विवो अध्ययनों में, आयोडीन के रेडियोधर्मी समस्थानिकों (125 I और 131 I) के साथ लेबल किए गए मानव सीरम एल्ब्यूमिन, साथ ही थर्मल विकृतीकरण और उसी लेबल के एकत्रीकरण द्वारा इसके आधार पर प्राप्त एल्ब्यूमिन के माइक्रो- और मैक्रो-समुच्चय, सबसे बड़ा पाता है उपयोग। लेबल किए गए एल्ब्यूमिन की मदद से, हेमोडायनामिक्स और क्षेत्रीय रक्त परिसंचरण के संकेतक, परिसंचारी रक्त और प्लाज्मा की मात्रा निर्धारित की जा सकती है, हृदय और बड़े जहाजों (स्कैनिंग देखें), साथ ही ब्रेन ट्यूमर का स्कैन किया जाता है। लिवर और पेट को स्कैन करने के लिए अल्ब्यूमिन माइक्रोग्रिगेट्स का उपयोग किया जाता है, लिवर के रक्त प्रवाह को निर्धारित करने के लिए, और मैक्रोग्रिगेट्स का उपयोग फेफड़ों को स्कैन करने के लिए किया जाता है।

इन विट्रो अध्ययनों में जानवरों और मनुष्यों के ऊतकों और मीडिया में हार्मोन, एंजाइम और अन्य प्रोटीन पदार्थों की सूक्ष्म मात्रा के निर्धारण में रेडियोधर्मी प्रोटीन का व्यापक अनुप्रयोग पाया गया है।

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रक्त प्रोटीन शरीर में चयापचय प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं, जिसमें वे भी शामिल हैं जो कोशिकाओं के अंदर होते हैं। वे एक परिवहन कार्य भी करते हैं, क्योंकि वे पोषक तत्वों, ऑक्सीजन और हार्मोन को कोशिकाओं तक ले जाते हैं। इसके अलावा, रक्त में प्रोटीन विषाक्त पदार्थों, अतिरिक्त हार्मोन को बांधता है, शरीर को रोगजनकों से बचाने में मदद करता है, और अन्य बहुत महत्वपूर्ण कार्य करता है।

प्रोटीन प्लाज्मा में परिचालित उच्च-आणविक कार्बनिक पदार्थ कहलाते हैं, रक्त का तरल भाग, जिसमें 90% पानी, 6-8% प्रोटीन होता है, बाकी कार्बनिक गैर-प्रोटीन यौगिक और अकार्बनिक लवण होते हैं। अधिकांश प्रोटीन भोजन के साथ शरीर में प्रवेश करते हैं, जिसके बाद वे अमीनो एसिड में टूट जाते हैं। उनमें से कुछ प्रोटीन के निर्माण में जाते हैं, बाकी ग्लूकोज में बदल जाते हैं या अन्य परिवर्तनों से गुजरते हैं।

अधिकांश प्रोटीन में विभिन्न संयोजनों में बीस मानक अमीनो एसिड और गैर-एमिनो एसिड समूह होते हैं, जो उन्हें बड़ी संख्या में कार्य करने की अनुमति देता है। इस कारण से, वे आमतौर पर दो समूहों में विभाजित होते हैं। सरल रक्त सीरम प्रोटीन में केवल पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं होती हैं, जबकि जटिल प्रोटीन में गैर-प्रोटीन घटक भी होते हैं, और इसलिए इन्हें कई प्रकारों में विभाजित किया जाता है। वास्तव में उनमें से कितने रक्त में हैं, यह निर्धारित नहीं किया जा सकता है, क्योंकि वैज्ञानिक लगातार नए यौगिकों की खोज कर रहे हैं। उनमें से सबसे प्रसिद्ध ग्लाइकोप्रोटीन और लिपोप्रोटीन हैं।

ग्लाइकोप्रोटीन प्रोटीन होते हैं जो मोनोसेकेराइड (ग्लूकोज, फ्रुक्टोज, आदि) के कार्बोहाइड्रेट अवशेषों के साथ संयुक्त होते हैं और कोशिका झिल्ली के महत्वपूर्ण घटक होते हैं। इनमें कई प्रोटीन हार्मोन, रिसेप्टर प्रोटीन, एंटीबॉडी और इंटरफेरॉन शामिल हैं, जो कोशिकाओं को वायरस के प्रति प्रतिरक्षित बनाते हैं। लाल रक्त कोशिकाओं की झिल्लियों पर मौजूद कुछ ग्लाइकोप्रोटीन व्यक्ति के रक्त प्रकार का निर्धारण करते हैं।

लिपोप्रोटीन में लिपिड होते हैं। उनमें पानी में घुलनशील प्रजातियाँ (रक्त प्लाज्मा लिपोप्रोटीन) और अघुलनशील (कोशिका झिल्ली, तंत्रिका तंतुओं पर स्थित) दोनों हैं। रचना में जितने अधिक घुलनशील लिपिड होते हैं, लिपोप्रोटीन का घनत्व उतना ही कम होता है, और वे उतने ही खराब होते हैं। लिपोप्रोटीन के प्रसिद्ध कार्यों में से एक पूरे शरीर में पानी-अघुलनशील कोलेस्ट्रॉल का परिवहन है।

प्रोटीन के कार्य

प्रोटीन मानव शरीर में बड़ी संख्या में कार्य करते हैं, इसलिए यदि विश्लेषण ने उनकी कम या उच्च सामग्री दिखाई, तो यह उल्लंघन का संकेत देता है। प्रोटीन चयापचय प्रक्रियाओं, मांसपेशियों के संकुचन में योगदान करते हैं, अन्य प्रोटीनों की गतिविधि को कम करते हैं, सेल से सेल तक संकेतों और पोषक तत्वों को संचारित करते हैं, क्षय उत्पादों को लेते हैं और उन्हें अंगों तक ले जाते हैं, जो उन्हें शरीर से निकालते हैं।

एंजाइम प्रोटीन जो कुछ प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं (शरीर में 5 हजार से अधिक प्रजातियां हैं)। संरचनात्मक प्रोटीन कोशिकाओं के आकार को प्रभावित या बदलते हैं। उदाहरण के लिए, उनमें केराटिन शामिल है, जो बालों और नाखूनों को बनाता है, साथ ही कोलेजन और इलास्टिन, संयोजी ऊतक के अंतरकोशिकीय पदार्थ के मुख्य घटक हैं।

कुछ प्रोटीन एक व्यक्ति की रक्षा करते हैं: ऊतकों में विषाक्त पदार्थों की उपस्थिति का पता लगाने के बाद, वे उन्हें बांधते हैं और उन्हें यकृत में लाते हैं, जो जहर को तोड़ते हैं, जिससे उन्हें शरीर से जल्दी से निकालने की अनुमति मिलती है।

थ्रोम्बिन और फाइब्रिनोजेन रक्त जमावट में शामिल होते हैं। सुरक्षा कार्य पूरक प्रणाली के प्रोटीन, साथ ही इम्युनोग्लोबुलिन (एंटीबॉडी) द्वारा किए जाते हैं, जो रोगजनकों या विदेशी कोशिकाओं की पहचान करने के बाद उन्हें नष्ट कर देते हैं। इसलिए, रक्त में उनकी कम या उच्च सामग्री गंभीर उल्लंघन का संकेत देती है।

ट्रांसपोर्टर प्रोटीन कोशिका के जलरोधी झिल्ली के माध्यम से अणुओं के परिवहन में मदद करते हैं। ऐसा करने के लिए, कुछ प्रोटीनों में द्रव से भरे छिद्र होते हैं जिनके माध्यम से पानी के अणु झिल्ली से गुजरते हैं। वाहक प्रोटीन आवश्यक घटकों को बांधते हैं और उन्हें एटीपी एंजाइम की ऊर्जा का उपयोग करके सेल में ले जाते हैं।

विश्लेषण डेटा को कैसे समझें

प्रोटीन के लिए एक रक्त परीक्षण आपको शरीर में रोग संबंधी विकारों की उपस्थिति निर्धारित करने की अनुमति देता है। लेकिन कारण निर्धारित करने के लिए अन्य नैदानिक ​​​​परीक्षणों की आवश्यकता होगी। प्रोटीन की मात्रा निर्धारित करने के लिए नैदानिक ​​निदान केंद्र जैव रासायनिक विश्लेषण के विभिन्न तरीकों का उपयोग करते हैं। दृढ़ संकल्प के तरीकों में सेलिंग आउट विधि, साथ ही कागज पर वैद्युतकणसंचलन शामिल हैं।

नमकीन बनाने की विधि प्रोटीन को तीन अंशों में अलग करना संभव बनाती है:

• ग्लोबुलिन प्रतिरक्षा की स्थिति का वर्णन करते हैं: एंटीबॉडी, इम्युनोग्लोबुलिन, ट्यूमर नेक्रोसिस कारक और अन्य सुरक्षात्मक प्रोटीन उनसे उत्पन्न होते हैं।

• फाइब्रिनोजेन - यह अंश मानव रक्त जमावट के तंत्र के लिए जिम्मेदार है।

• एल्बुमिन - संरचना को बनाए रखने और नई कोशिकाओं का निर्माण करने के लिए निर्माण सामग्री में ऊतक प्रदान करता है। यह सबसे अधिक मात्रा में सीरम में मौजूद होता है।

कागज पर वैद्युतकणसंचलन आपको छह अंशों में अलगाव करने की अनुमति देता है, इसके अतिरिक्त ग्लोब्युलिन को उजागर करता है। इस मामले में, फाइब्रिनोजेन कागज पर रहता है।

महिलाओं के शरीर में कुल प्रोटीन की मात्रा पुरुष साथियों की तुलना में दस प्रतिशत कम होती है। इसका कारण यह है कि प्रोटीन का सेवन बहुत तेजी से होता है, क्योंकि सेक्स हार्मोन उनसे संश्लेषित होते हैं। एक गर्भवती महिला में, संकेतक और भी कम होते हैं, और यदि प्रोटीन की मात्रा अनुमेय मूल्यों से तीस प्रतिशत कम है तो इसे सामान्य माना जाता है। साथ ही, बच्चों के शरीर में प्रोटीन का स्तर कम होता है, जिसे तेजी से वृद्धि और विकास द्वारा समझाया जाता है।

अभिकर्मकों के आधार पर, विभिन्न नैदानिक ​​निदान केंद्रों में जैव रासायनिक विश्लेषण के प्राप्त मूल्य भिन्न हो सकते हैं, इसलिए, सबसे पहले, आपको डॉक्टर के शब्दों पर ध्यान देने की आवश्यकता है। प्रोटीन अंश के प्रकार के आधार पर, वयस्कों में निम्नलिखित मान सामान्य माने जाते हैं:

• कुल प्रोटीन: 64 से 84 g/l।
• एल्बुमिन: 35 से 55 ग्राम/ली.
• फाइब्रिनोजेन: 2 से 4 g/l।

चूंकि ग्लोब्युलिन के अंश में कई प्रकार शामिल हैं, इसलिए यदि आवश्यक हो, तो कागज पर वैद्युतकणसंचलन का उपयोग करके उनकी मात्रा निर्धारित की जाती है। यदि पेपर वैद्युतकणसंचलन या अन्य पृथक्करण विधि का उपयोग करके जैव रासायनिक विश्लेषण का डिकोडिंग रक्त में प्रोटीन के ऊंचे स्तर को दर्शाता है, तो यह निर्जलीकरण, टीकाकरण या हाल की बीमारी के कारण एंटीबॉडी के उत्पादन में वृद्धि जैसे विकारों का संकेत दे सकता है। उच्च मूल्यों का कारण प्लाज्मा कोशिकाओं का एक घातक ट्यूमर हो सकता है, साथ ही बहुत अधिक प्लेटलेट्स के कारण रक्तस्राव विकार हो सकता है, जो विषाक्तता और अन्य गंभीर स्थितियों के कारण हो सकता है।

कम प्रोटीन का कारण कुपोषण या प्रोटीन की कमी से होने वाला कुपोषण हो सकता है। इसके अलावा, कारणों में, डॉक्टर लीवर, किडनी पैथोलॉजी के साथ समस्याओं को कहते हैं। आदर्श से नीचे का मान एनीमिया के जीर्ण रूप, बड़े पैमाने पर खून की कमी, पेट, आंतों, अग्न्याशय, थायरॉयड ग्रंथि के रोगों का संकेत दे सकता है। इसके अलावा, वैद्युतकणसंचलन द्वारा डिकोडिंग एड्स, ऑन्कोलॉजी में कम मात्रा में प्रोटीन की सामग्री दिखा सकता है।

इस प्रकार, मानक से प्रोटीन का विचलन हमेशा शरीर में उल्लंघन का संकेत देता है। कारण निर्धारित करने और निदान करने के लिए, नमक और वैद्युतकणसंचलन द्वारा प्रोटीन के लिए रक्त परीक्षण के अलावा, आपको नैदानिक ​​​​निदान केंद्र में अतिरिक्त परीक्षाओं से गुजरना होगा।

अनुदेश

मूत्र में प्रोटीन का निर्धारण करने के लिए गुणात्मक तरीके: गेलर विधि, सल्फोसैलिसिलिक एसिड के 20% समाधान के साथ एक परीक्षण, एक फोड़ा परीक्षण, आदि। अर्ध-मात्रात्मक तरीके: मूत्र में प्रोटीन का निर्धारण करने के लिए नैदानिक ​​​​परीक्षण स्ट्रिप्स का उपयोग, ब्रैंडबर्ग -रॉबर्ट्स-स्टोलनिकोव विधि। मात्रात्मक तरीके: टर्बिडिमेट्रिक और वर्णमिति।

मूत्र में प्रोटीन की मुख्य उपस्थिति: किडनी एमाइलॉयडोसिस, डायबिटिक ग्लोमेरुलोस्केलेरोसिस, इंटरस्टीशियल नेफ्रैटिस, पायलोनेफ्राइटिस, यूरोलिथियासिस, किडनी ट्रांसप्लांट रिजेक्शन, लाइसोसिम्यूरिया (ल्यूकेमिया), फैंकोनी सिंड्रोम, इंट्रावास्कुलर हेमोलिसिस (हीमोग्लोबिन्यूरिया) और अन्य। कई कारकों (शारीरिक गतिविधि, शीतलन, लंबे समय तक अलगाव, तंत्रिका तनाव, आदि) के प्रभाव में एक स्वस्थ व्यक्ति में भी मूत्र में थोड़ी मात्रा में प्रोटीन का नुकसान संभव है।

दिन के अलग-अलग समय पर, प्रोटीनूरिया के स्तर में स्पष्ट उतार-चढ़ाव होता है, मूत्र में प्रोटीन की मात्रा डायरिया के आधार पर बदलती है, इसलिए, विशेषज्ञ प्रति दिन मूत्र में प्रोटीन के मात्रात्मक उत्सर्जन से प्रोटीनमेह की गंभीरता का मूल्यांकन करते हैं, अर्थात , वे दैनिक प्रोटीनुरिया निर्धारित करते हैं। माप की इकाइयां - जी/दिन। यदि सभी दैनिक मूत्र एकत्र करना असंभव है, तो मूत्र के एक हिस्से में एकाग्रता और प्रोटीन निर्धारित करने की अनुशंसा की जाती है। आम तौर पर, यह प्रोटीन/क्रिएटिनिन अनुपात 0.2 या उससे कम होता है। क्रिएटिनिन और प्रोटीन को g/लीटर में मापा जाता है।

मूत्र में प्रोटीन का निर्धारण करने की विधि लगभग किसी भी चिकित्सा संस्थान की नैदानिक ​​नैदानिक ​​प्रयोगशाला में की जाती है। 1 लीटर प्रति ग्राम में प्रोटीन की एकाग्रता, साथ ही दैनिक मूत्र की मात्रा को जानने के बाद, मूत्र में प्रोटीन को ग्राम प्रति दिन (जी / दिन) में निर्धारित करना संभव है। निदान स्थापित करने के लिए, बार-बार अध्ययन की आवश्यकता होती है, जो विश्लेषण का पहला परिणाम प्राप्त करने के दो या अधिक सप्ताह के भीतर किया जाता है।

अध्ययन के लिए आपको मूत्र के सुबह के हिस्से का उपयोग करना चाहिए, जो रात भर रोगी के मूत्राशय में जमा रहता है। विश्लेषण एकत्र करने से पहले, बाह्य जननांग का एक स्वच्छ शौचालय अनिवार्य है। संग्रह के लिए, जैविक नमूनों के लिए बाँझ डिस्पोजेबल कंटेनरों का उपयोग किया जाता है, जिन्हें किसी फार्मेसी में खरीदा जा सकता है। विश्लेषण के लिए, मूत्र का एक औसत भाग एकत्र किया जाता है (शौचालय में पहला भाग, 2 सेकंड के बाद मूत्र एकत्र करने के लिए कंटेनर को स्थानापन्न करना आवश्यक है, कंटेनर को मात्रा के 2/3 से भरें, फिर शौचालय में पेशाब जारी रखें) . अध्ययन मूत्र संग्रह के बाद 1 घंटे के भीतर प्रयोगशाला में किया जाता है। अध्ययन से पहले, दवाओं का उपयोग नहीं किया जाता है, क्योंकि उनमें से कुछ मूत्र के जैव रासायनिक अध्ययन के परिणाम को प्रभावित कर सकते हैं। मूत्र विश्लेषण को सकारात्मक तापमान पर ले जाया जाता है।