Физиологическая роль белков в организме. Белки: характеристика, физиологические функции и значение в укреплении здоровья

Все люди, родившиеся на планете Земля, не могут существовать без определенного пищевого фундамента, построенного из целого ряда значимых веществ. Пирамида или лестница кормовой потребности, называйте как угодно, является неким транспортом для всех биологических сфер. Главную основу для правильного развития живого организма составляют белки — трансформеры или перевозчики полезных элементов.

Не одно столетие биологи и генетики занимаются доскональным изучением природных молекул, постоянно расширяют имеющиеся знания об их значении, свойствах, строении и функциях. Давно известно, что белки являются сложными полимерными соединениями, которые состоят из различных аминокислот.

Эта некая цепочка строительных «кирпичиков» обеспечивает человеку возможность взаимодействовать с окружающим миром: питаться, передвигаться, размножаться, контактировать.

Физиологическая роль

Самостоятельно синтезировать «существенные» аминокислоты (метионин, триптофан, изолейцин, лейцин и пр.) наш организм не в состоянии, поэтому вынужден получать их из пищевой линейки.

Эти молекулы можно назвать пластическим материалом для построения миллиардов клеток – единица жизни на планете. Человек полностью зависит от белковых соединений, без них невозможны следующие функции:

• Каталитическая или ферментативная роль отвечает за скорость биохимических реакций в каждой клеточке организма. Энзимы, как их еще называют, ежесекундно выполняют около миллиона важных процессов.
• Строительная функция. Ее можно сравнить с ядром земного шара, которое состоит из белковой структуры. Объясняясь доступным языком, эти молекулы объединяются в коллективные группы, а затем кооперируются по внутренним органам, тканям и системам. Они отвечают за построение мышц, сосудов, волос, сухожилий, принимают активное участие в образовании мембран и оболочки клеток.
• Структурная роль. Без белковых комплексов, таких как коллаген, креатин и ретикулин наши волосы, эпителиальная ткань, ногтевые пластины не будут крепкими и здоровыми.

Чтобы баланс значимых соединений не нарушался, необходимо рационально питаться – включать в меню животные и растительные ингредиенты, о которых мы поговорим чуть позже.

На этом роль белков не ограничивается. Кроме того, они являются перевозчиками, осуществляют транспортировку кислорода, питательных веществ и микроэлементов по назначению (ткани, органы).

Нельзя не упомянуть про защитную роль белков-антител. Их главная задача заключается в купировании чужеродного агента или попросту в его ликвидации. Иммуноглобулины мгновенно среагируют на проникновение патогенного вируса, микроба и бактерии.

Чтобы наш организм распознал и «скушал» все вредные микроорганизмы ему необходимо усваивать достаточную дозу белков. Недостаток иммуностимуляторов отразится на состоянии здоровья и никакие искусственные препараты не помогут. Так уж заложено физиологией.

Белковый дефицит — чем опасен?

Постоянный дефицит этих соединений негативно скажется на функциональной деятельности всех систем. Произойдет сбой организма – он начнет использовать в качестве белка собственную мышечную ткань. Постепенно выйдет из строя «перевозка» кислорода, глюкозы, полезного холестерина. Длительная нехватка аминокислоты приведет к серьезным последствиям:

• начнется истощение (анорексия);
• ослабнут защитные силы;
• замедлятся психические и интеллектуальные процессы.

Но это только начало плохого конца. Начнутся необратимые изменения в работе поджелудочной, печени, ЖКТ и кроветворения. Особенно опасен недостаток белка в детском возрасте, когда происходит усиленный рост и развитие всего организма.

В итоге у ребенка наблюдается хрупкость костной ткани, апатия, ослабление умственных и физических способностей. Наиболее часто белковый дефицит возникает у следующей категории лиц:

1. Беременных и кормящих.
2. Вегетарианцев, употребляющих только растительные продукты.
3. Пациентов со злокачественными опухолями, массивными кровотечениями, серьезными телесными повреждениями.

В эту группу также входят люди зависимые от наркотических средств и алкогольных напитков. Риск недостачи аминокислоты возрастает у женщин, придерживающихся строгих диет.

Важные молекулярные соединения, обеспечивающие нормальную жизнедеятельность

Все незаменимые аминокислоты мы получаем из пищевых источников. Но здесь надо понимать и знать, какие белковые компоненты легко усваиваются системой и приносят весомый вклад в развитие организма. Диетологи выделяют три кормовых базы. К первой категории относится молочная продукция – для новорожденного грудное молозиво.

Примерно до полугода младенец получает необходимый белок с молоком своей мамы, этого количества ему вполне достаточно. Но с возрастом требуется дополнительный источник аминокислот. И вот тут начинаются проблемы с выбором. Диетология советует отдавать предпочтение натуральному молоку, желательно козьему, белкам, маложирному творогу и сырам.

Для построения мышечной и костной ткани следует обеспечить себя продукцией животноводства – это натуральный и незаменимый источник 20 важных соединений. Норма ежедневного потребления для взрослого населения примерно 50-60%: телятина, птица, рыба. Чередовать такое меню целесообразно с растительной пищей: свежие фрукты, зелень, овощи, бобовые культуры, цельнозерновой хлеб, гречневая крупа.

Сбалансированное сочетание перечисленных источников сохранит здоровье в порядке. Но во всем нужно знать меру, это касается и белка. Переизбыток угнетающе воздействует на кишечную микрофлору, вызывает дисбактериоз, провоцирует накопление мочевой кислоты и увеличивает риск образования конкрементов в почках.

Есть такие люди, которым белок полностью противопоказан и запрещен к применению. Ограничивают порцию соединений либо полностью исключают при подагре, острой форме нефрита и печеночной недостаточности.

К основным питательным веществам относятся белки, жиры, углеводы. Особое место среди них занимают белки. Их роль в питании человека очень велика. Они являются основной частью любого рациона питания. Их невозможно исключить или заменить другими компонентами пищи, в частности жирами или углеводами.

Белки являются основным структурным материалом из которого строятся клетки, ткани и органы тела человека и других живых организмов. Они принимают участие в процессах восстановления цитоплазмы и ядер клеток при старении организма. Белки входят также в состав биомембран как животных так и растительных клеток, усиливают радиационную устойчивость организмов от влияния малых доз радиации. Они повышают иммунобиологические свойства организма человека, снижают всасывание радионуклидов цезия и стронция.

Белки в организме человека постоянно разрушаются в процессе старения, поэтому они должны постоянно обновляться. Их недостаток в пище приводит к тяжелым заболеваниям. Белки участвуют в обмене энергии в организме человека и имеют высокую энергетическую ценность. При усваивании 1 г белка в организме человека выделяется 4,0 ккал. Суточная потребность организма человека в белках по формуле рационального и сбалансированного питания составляет 80-100 г, половину из которых должны составлять животные белки, а вторую - растительные.

Защитные реакции организма также связаны с белками: в частности, антитела, образующиеся при попадании в организм посторонних веществ, являются белками. Белки образуют с токсинами малоактивные комплексы, которые выводятся из организма, следовательно, они выполняют антитоксическую функцию.

Некоторые белки плазмы крови и форменных элементов обеспечивают перенос питательных веществ, кислорода и продуктов обмена веществ, то есть выполняют транспортную функцию. Белки пищи влияют на процессы возбуждения и торможения в коре головного мозга. Многие гормоны и их производные также являются белками. Благодаря этому осуществляется их регуляторная функция.

Таким образом роль белков в организме человека чрезвычайно велика, так как функции их разнообразны. Они входят в состав ядра протоплазмы, биомембран клеток всех организмов и тканей, то есть важнейшая функция белков - пластическая. Белки берут участие в процессах восстановления живой материи, входя в состав нуклеопротеидов. Белки костей, хрящей выполняют опорную функцию. Актин и миозин обеспечивают сокращение мышц. Белки имеют каталитическую активность; все ферменты являются белками.

Белки это высокомолекулярные биополимеры, содержащие около 20 различных аминокислот с молекулярной массой от 6000 Да.

Аминокислотный состав белков неодинаков и является важной (специфической) характеристикой каждого.

Белки бывают в жидком состоянии (молоко, кровь), сиропоподобные (яичный белок) и твердой (волос). Конечно белки - аморфные вещества, но иногда из них можно выделить кристаллы, например, яичный и молочный альбумины, гемоглобин крови и тому подобное. Они не растворяются в воде, а только набухают. Белки имеют большую молекулярную массу и находятся в коллоидном и диспергированом состояниях.

Молекулы белков построены из останков сотен и тысяч аминокислот, которые соединены пептидной связью:

Такая связь образуется из аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты путем выделения молекулы воды. Продукт соединения некоторых аминокислот называют пептидом. В зависимости от количества аминокислот, входящих в состав пептида, разделяют дипептиды, трипептиды и другие полипептиды. Белок - это высокомолекулярный пептид, который содержит около 20 различных аминокислот, 8 из которых не заменимы.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека. К ним относятся: гистидин, цистин, аспаргиновая кислота, глицин и др. Но есть 8 аминокислот, которые должны поступать в организм человека с пищей. Это незаменимые аминокислоты: триптофан, лизин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, валин. Отсутствие валина приводит к нарушению координации, уменьшению аппетита. Изолейцин и лейцин нужен для роста организма. Нехватка лизина вызывает нарушение кроветворения, снижение количества эритроцитов, уменьшение гемоглобина, истощение мышц и тому подобное.

Все белки разделяют на полноценные, содержащие все незаменимые аминокислоты (например, казеин молока и яичный белок) и неполноценные, в которых отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота. Это эластин хрящей, сухожилий, а также белки круп, муки, макаронных изделий.

Деление на структуры принятую за систематизацию типов связей, которые отвечают за тот или иной уровень организации структуры белка. Ниже на рисунке 2.7 (А и Б) приведены разное схематическое изображение распределения первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры молекул белка.

Рисунок 2.7 - Схематические виды структур молекул белка (А) и (Б)

Первичная структура белка представлена полипептидной цепью, который построенный с последовательно размещенных остатков аминокислот, (размер молекул которых составляет от 0,5 до 1,5 нм) связанных между собой с помощью пептидных связей. Последовательность аминокислот строго определена и характерна только для данного белка и определяет его естественную структуру.

В основе образования первичной структуры лежит пептидная связь (крепкая ковалентная связь). Он разрушается только за счет жестких технологических режимов в пищевых технологиях, в частности химической или иного действия, например при кипячении в сильном кислой или щелочной среде, под действием протеолитических ферментов, шоковой заморозки, мелкодисперсного механического измельчения.

Вторичная структура - это упорядоченное пространственное размещение отдельных участков полипептидной цепи. Длинная цепь молекулы белка закрученный в виде спирали по часовой стрелке. В основе формирования вторичной структуры лежит образование водородных связей между олигомерами белка.

В форме спирали цепь удерживается благодаря водородным связям: Образование водородной связи между двумя остатками аминокислот белковой а-спирали.

Особенностями вторичной спирали является то, что она относительно легко разрушается под действием различных факторов: физических, химических, механических, ферментов и др.

Третичная структура белка - размещение полипептидной цепи белка в пространстве. Для каждого белка третичная структура является его уникальной характеристикой, неповторимой и характерной только для этого белка. Третичная структура характеризует пространственное размещение полипептидной цепи и имеет прямое отношение к форме молекулы, которая может быть шаровидной или нитевидные. В глобулярных белках третичная структура имеет упаковку полипептидных цепей в виде клубка, который по форме приближается к шару. В основе образования третичной структуры лежат ковалентные связи между отдельными участками спирали белковой молекулы, а также полярные и неполярные группы аминокислот и ионные связи (или взаимодействие, возникающее между положительно и отрицательно заряженными ионами группами одного или разных полипептидных цепей.

В конформационной третичной структуре глобулярных белков большая роль принадлежит гидрофобным взаимодействиям, которые возникают между неполярными группами остатков аминокислот.

Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул которые действуют как одна. Такие белки мяса, молока, плодов, овощей, яиц имеют очень сложную структуру.

Четвертичная структура белка - характерная для тех молекул белков, в состав которых входят несколько пептидных цепей, не связанных между собой ковалентно. Такие комплексы можно назвать цепью наноасоциатов или нанокомплекс "белок - белок".

Белки как сложные высокомолекулярные соединения характеризуются следующими показателями: молекулярная масса, формой белковой глобулы, наличием полярных и неполярных групп, определенными оптическими свойствами, значением изометрической точки и др.

В природе существует большое количество белков, различных по своему химическому составу и структуре, физико-химическим и биологическим свойствами. Пока не существует единой научно обоснованной системы их классификации. Сейчас все белки классифицируют по физико-химическим свойствам и химическому составу. Разделяют белки на две группы - простые (протеины) и сложные (протеиды). Протеины - это белки, в состав которых входят только остатки аминокислот. Протеиды состоят из простого белка и содержат еще и другие небелковые компоненты - простетические группы. Например, в состав нуклепротеидов кроме простого белка входят нуклеиновые кислоты, фосфор и др. В зависимости от формы молекул белки разделяют на 2 основные группы: глобулярные и фибрилярные. Глобулярные белки (округлой, эллипсоидной формы) - это в основном соединения, растворимые в воде и слабых солевых растворах, например альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови. К фибриллярным белкам (в виде волокон) относится миозин - белок мышц, коллаген и эластин - белки соединительных тканей, кожи и сухожилий. Фибриллярные белки нерастворимые в воде.

По физико-химическим свойствам, в частности по растворимости, белки делятся на четыре группы: В настоящее время в основе классификации лежат следующие признаки:

• - альбумины - белки, растворимые в воде в разбавленных растворенных солей при pH 4 ... 8,5, характеризуются высокой гидрофильностью и дисперсностью, что приводит устойчивость их коллоидных растворов;
• - глобулины - полифункциональные белки нерастворимые в воде и растворимые в разбавленных нейтральных растворах солей сильных кислот; имеют большую молекулярную массу чем альбумины;
• - глютеины - белки растительного происхождения, растворимые в разбавленных кислотах и щелочах и нерастворимые в нейтральных растворах;
• - проламины - белки растительного происхождения, растворимые в 50 ... 90% этаноле и нерастворимые в воде и абсолютном спирте;

Гистоны - низкомолекулярные белки, благодаря значительному содержанию лизин и аргинина растворимые в воде и кислотах.

--- полноценным

--- неполноценным

Классификация кормов по содержанию протеинов. Нормы протеинового питания животных.

Уровень протеинового питания животных определяется количеством переваримого протеина на 1 к.ед., а в птицеводстве – содержанием сырого протеина в процентах от сухой кормовой смеси. Например, коровам на 1 к.ед. рациона требуется 100-110 г переваримого протеина, свиньям – 100-120 г, в комбикормах кур-несушек 16-17% сырого протеина.

Чтобы не возник дисбаланс между распадом кормового белка и синтезом бактериального белка и предотвращалось избыточное всасывание аммиака в кровь необходимо оптимальное соотношение между растворимой и нерастворимой фракцией протеина. Желательно чтобы рационы КРС содержали в сыром протеине 40-50% водосолевых фракций. Много таких фракций в корнеплодах, кукурузном силосе, мало – в сене, сенаже. У КРС в добавок источником белка является микроорганизмы рубца.

Использование синтетических азотосодержащих веществ в кормлении молочного скота.

Использование небелковых азотистых добавок в кормлении жвачных имеет практическое значение. Использую мочевину, биурет, фосфат мочевины, аммонийные соли серной и фосфорной кислоты.

Рассмотрим карбамид (мочевина): Во время скармливания он гидрализуется до аммиака и СО 2 . За счет добавок можно сократить до 25% потребность в протеине.

Для молочного скота использование синтетики важно, т.к. она восполняет недостаток азота и протеина во время синтеза молока.

Пути повышения протеиновой питательности кормов и рационов. Приготовление и использование АКД в животноводстве.

Увеличение производства кормов с высоким содержанием протеина

Рациональное использование высокобелковых кормов

Использование заменителей протеина в кормлении животных

Значение жиров в питании животных. Содержание в кормах.

В организме животного липиды выполняют функции:

Входят в структуру клеточных мембран

Основы нервной ткани

Депонируют энергию

Защитная роль

Основы гормонов, витаминов

Источник незаменимых жирных кислот

Всасывание, транспорт и депонирование жирорастворимых витаминов

Жиры содержат в 2-3 раза больше энергии, чем белки и углеводы. Содержание жира в организме зависит от возраста, вида и упитанности.

В кормах растительного происхождения: жир в семенах и зернах. Больше жира в масличных культур (соя, лен, хлопчатник и т.д. 30-40% от сухого вещества). В зернах кукурузы и овса – 5-6%. Пшеница, рожь – 1-2%. В корнях клубнеплодах – 0,1-0,2%.

Источник липидов для жвачных – подсолнух, хлопчатник, жмыхи. Эффективный способ скармливания жиров – добавки в состав комбикормов, травяных гранул.

Свиньи: растительные масла отрицательно влияют на технологию свиного шпика. Не рекомендуется льняное и касторовое масло, жиры морских животных.

Особенно велика потребность в жире у новорожденных. Уровень жира в рационе новорожденных определяет рост, развитие, продуктивность. Минимальный уровень жира для телят – 12%, ягнят – 15%, поросят – 17%.

Физиологическая роль Ca. Норма. Содержание в кормах и подкормках.

Ca – 99% находится в скелете, минерализация костной ткани зависит от поступления Ca и Р, обеспеченности витамина Д. При недостатке: у молодых – процессы окостенения кости, ткани, искривление позвоночника, отставание в росте. У взрослых животных: состояние гипокальцемии, размягчение костей (остеомаляция), иммобилизация Ca и Р из костей.

Ca необходим для нормальной возбудимости нервной ткани, сократительности мышц, важный компонент свертываемости крови.

Ca 2+ - стабильность клеточной мембраны, слипание клеток при тканеобразовании.

У высокопродуктивных коров при лактации размягчение последних хвостовых позвонков, искривление ребер, состояние гипокальцемии. В процессе молокообразования потребность в Ca резко повышается. Организм некоторых животных не в состоянии получить необходимое количество путем эффективного использования из кормов, или иммобилизация скелета (Ca извлекается из мышц).

Недостаток Ca – дрожание мышц, температура тела заболевших коров ниже 37 0 С, состоянии гипокальцемии (послеродовой парез). У кур-несушек размягчение костей, клюва, конечностей, истончается скорлупа.

Источники Ca:

Рыбная мука 30-65 г/кг

Костная мука 220 г/кг

Мясо-костная мука 140 г/кг

Молоко 1,3 г/кг

Зеленые корма 1,5 г/кг

Бобовые культуры 2,8 г/кг

Оптимальное соотношение Ca и Р 2:1

В сыворотке крови животных содержание Ca составляет 10-25 мг/100 мл, а снижение этого уровня до 8 мг/100 мл можно связывать с патологией.

Физиологическая роль Р. Норма. Содержание в кормах и подкормках.

В организме животных фосфор тесно связан с кальцием. Он входит в состав костной ткани, содержится в фосфоропротеинах, нуклеиновых кислотах и фосфолипидах. Необходим фосфор для образования костной ткани, усвоения углеводов и жиров. Фосфор – незаменимый компонент клеточных белков, служит активатором ряда ферментов, участвует в создании буферности в крови и тканях. При недостатке фосфора наблюдаются признаки остеомаляции и рахита. У крупного рогатого скота при нехватке фосфора отмечается извращение аппетита, животные жуют древесину кормушек и другие несъедобные материалы. Недостаток фосфора в рационе вызывает явления мышечной слабости, нарушение плодовитости, оказывает отрицательное влияние на продуктивность коров и приросты молодняка.

Микрофлора преджелудков нуждается в фосфоре. Особую роль играет фосфор в реакциях фосфорилирования, восстанавливающих израсходованную АТФ.

Источником фосфора служит зерно и побочные продукты мукомольного производства. В отрубях в 2-3 раза больше фосфора, чем в зерне. Зерно содержит 3-4г на 1кг сухого вещества, шроты - 7,7, отруби - 7-10 г. Корнеклубнеплоды мало содержат фосфора - 1,4-2 г, в моркови находится 4,7г в 1 кг сухого вещества, значительно выше концентрация фосфора в обрате – 10 г, в рыбной муке 29 г на 1кг сухого вещества.

Значение Cu, Co, Mn, Zn. Нормы. Содержание в кормах.

Cu – совместно с железом и витамином В 12 медь необходима для нормального течения процесса образования гемоглобина, отдельных ферментных систем, роста волос и их пигментации, воспроизводства и лактации. Недостаток Cu вызывает истощение, депигментацию и потерю волос, задержку роста, анемию, хрупкость и недоразвитие остяка, извращение аппетита и понос.

Co – необходим микроорганизмам рубца для синтеза витамина В 12 . Недостаток Co ведет к авитаминозу В 12 и проявляется в слабости, истощении и смертельном исходе. Другими симптомами недостаточности кобальта могут быть потеря аппетита, поедание волоса и шерсти, чешуйчатость кожи, иногда диарея.

Mn – содержится в организме в незначительном количестве, нарушает строение костной ткани и функцию размножения. У телят от коров, испытывающих дефицит марганца, нередко бывают деформированные конечности, утолщение суставов, скованность, искревление, низкая интенсивность роста. У свиней наблюдается хромота.

Для восполнения недостатка марганца в рацион вводят сернокислый марганец или марганцовый калий.

В пастбищной траве содержание марганца в 1 кг сухого вещества составляет 40-200 мг, а в траве на кислых почвах может достигать 500-600 мг. Богатые источники этого элемента – рисовые и пшеничные отруби.

Zn – содержится во всех тканях. Накапливается в большем количестве в костных тканях, чем в печени. Этот элемент необходим для нормального роста, кожи волос. Недостаток вызывает паракератоз у телят и свиней. Симптомы при недостаточности: замедленный рост, порадение кожи в виде покраснения на животе.

Если в 1 кг сухого вещества корма содержится 40-60 мг цинка, то это обеспечивает потребности всех животных.

Физиологическое значение протеинов. Полноценные и неполноценные протеины.

Протеин играет первостепенную роль в построении органов, тканей и жизнедеятельности животного организма. Условно можно выделить 3 основные функции протеина:

Пластическую – служит строительным материалом для синтеза белков организма, а также является составной частью производимой продукции: молока, мяса, яиц, шерсти.

Биологическую (регуляторная) – белки входят в состав многих БАВ в организме: фермены, гормоны, иммунные тела.

Энергетическую – не должна быть основной, т.к. роль главных источников энергии для животных отводится углеводам и жирам.

По аминокислотному составу протеин может быть:

--- полноценным – имеют в своем составе в должном количестве незаменимые аминокислоты не могут быть синтезированы в организме и должны быть получены с кормом

--- неполноценным – не имеют в составе данные аминокислоты или иметь в недостаточном количестве, например, зерно кукурузы, в котором сырой протеин представлен бедным по аминокислотному составу белком – зеином.

Тащат так сказать корма животного происхождения тк концентрация аминокислот в них выше чем в растительных.

До середины XX в. считалось, что пептиды не являются самостоятельным классом органических соединений, а представляют собой продукты неполного гидролиза белков, которые образуются в ходе переваривания пищи, в технологическом процессе или при хранении пищевых продуктов. И только после того как В. Дю Виньо (1953) определил последовательность остатков аминокислот двух гормонов задней доли гипофиза - окситоцина и вазопрессина - и воспроизвел их синтез химическим путем, появилась новая точка зрения на физиологическую роль и значение данной группы соединений. Сегодня обнаружено большое количество пептидов, которые обладают индивидуальной последовательностью аминокислот и даже не встречаются в гидролизатах природных белков.

Пептиды имеют невысокую молекулярную массу, широкий набор аминокислотных остатков (в их состав входят, например, D-аминокис-лоты) и структурные особенности (циклические, разветвленные). Названия пептидов образуются из названий аминокислотных остатков путем последовательного их перечисления, начиная с КН2-концевого остатка, с добавлением суффикса -ил, кроме С-концевой аминокислоты, название которой остается без изменений. Например:

В природе существует два вида пептидов, один из которых синтезируется и выполняет физиологическую роль в процессе жизнедеятельности организма, другой образуется за счет химического или ферментативного гидролиза белков в организме или вне его. Пептиды, образующиеся в процессе гидролиза вне организма (in vitro), широко используются для анализа аминокислотной последовательности белков. С помощью пептидов расшифрована аминокислотная последовательность фермента лизоцима, гормона поджелудочной железы инсулина (Сэнджер), нейротоксина яда кобры (Ю. Овчинников и др.), аспартатаминотрансферазы (А. Браунштейн и др.), пепсиногена и пепсина (В. Степанов и др.), лактогенного гормона быка (Н. Юдаев) и других биологически активных соединений организма.

Ферментативное образование пептидов происходит в желудочно-кишечном тракте человека в процессе переваривания белков пищи. Оно начинается в желудке под действием пепсина, гастриксина и заканчивается в кишечнике при участии трипсина, химотрипсина, амино- и кар-боксипептидаз. Распад коротких пептидов завершается ди- и трипепти-дазами с образованием свободных аминокислот, которые расходуются на синтез белков и других активных соединений. Гидролиз белка в желудочно-кишечном тракте обеспечивает структуру радикалов концевых аминокислот, зависящую от места приложения фермента (свойство специфичности). Так, при разрыве белка пепсином пептиды в качестве N-кон-цевых аминокислот содержат фенилаланин и тирозин, а в качестве С-концевых - глутаминовую кислоту, метионин, цистин и глицин. Пептиды, образующиеся из белка при участии трипсина, в качестве С-конце-вых аминокислот содержат аргинин и лизин, а при действии химотрипсина - ароматические аминокислоты и метионин.

Для многих природных пептидов установлена структура, разработаны методы синтеза и установлена их роль. На рис. 2.8 отображены физиологическое значение и функциональная роль наиболее распространенных групп пептидов, от которых зависят здоровье человека и органолептические и санитарно-гигиенические свойства пищевых продуктов.

Рис. 2.8. Важнейшие группы пептидов

Пептиды-буферы. В мышцах различных животных и человека обнаружены дипептиды - карнозин и ансерин, выполняющие буферные функции за счет входящего в их состав имидазольного кольца гисти-дина. Отличительной особенностью пептидов является присутствие в них остатка р-аланина:

H 2 N-р-аланил-L-гистидин-СООН

карнозин

β-аланил-N-метил-L-гистидин.

Синтез дипептидов-буферов осуществляется по схеме без участия рибосом:

β-аланин + АТФ + фермент ↔ фермент-β-аланиладенилат + дифосфат;

фермент-β-аланиладенилат + L-гистидин -" → β-аланил-L-гистидин + АМФ + фермент.

Карнозин и ансерин являются составной частью экстрактивных веществ мяса. Содержание их в последнем достигает 0,2-0,3% от сырой массы продукта.

Пептиды-гормоны. Гормоны - вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез внутренней секреции и поступающие в кровь для регуляции деятельности отдельных органов и организма в целом. Гормоны окситоцин и вазопрессин выделяются задней долей гипофиза (придаток мозга). Они содержат по 9 аминокислотных остатков, одну дисульфидную связь и на С-конце - амидную группу -CONH 2:

Регуляторная функция обоих гормонов заключается в стимуляции сокращения гладкой мускулатуры организма и секреции молока

молочными железами. Различия в природе остатков аминокислот в положении 3 и 8 дополнительно наделяют вазопрессин способностью регулировать водный баланс, осмотическое давление в крови и стимулировать процессы запоминания.

Гормоны гипоталамуса, в котором эндокринный аппарат взаимодействует с высшими отделами ЦНС, являются низкомолекулярными пептидами. Так, тиролиберин представлен трипептидом, состоящим из пи-роглутаминовой (циклической) кислоты, гистидина и пролинамида (Пи-роглу - Гис - Про - NH 2), люлиберин является декапептидом (Пиро-глу - Гис - Три - Сер - Тир - Гли - Лей - Apr - Про - Гли - NH 2), а соматостатин - циклическим тетрадекапептидом:

Гипоталамические гормоны участвуют в процессе высвобождения гормонов передней доли гипофиза. Тиролиберин, например, контролирует освобождение тиротропина - гормона, принимающего участие в регуляции деятельности щитовидной железы, соматостатин регулирует активность гормона роста (соматропина), а люлиберин участвует в регуляции выделения лютропина - гормона, влияющего на деятельность половых органов. Многие из гормонов (окситоцин, тиролиберин, пролактин - гормон передней доли гипофиза и гонадолиберин - гормон гипоталамуса) присутствуют в молоке жвачных животных и кормящих матерей.

Известен пептидный гормон меланотропин (МСГ), выделяемый в кровь промежуточной долей гипофиза. Одноцепочный пептид стимулирует образование пигмента, обуславливающего цвет глаз, кожи, волос. Различают две разновидности МСГ: α-МСГ, состоящий из 13 остатков аминокислот, и β-МСГ, в состав которого у человека входит 22 аминокислотных остатка. Панкреатический глюкагон, выделенный в 1948 г. в кристаллическом состоянии из поджелудочной железы человека, состоит из 29 остатков аминокислот. Он обладает двойным действием: ускоряет распад гликогена (гликогенолиз) и ингибирует синтез его из УДФ-глюкозы. Гормон активирует липазу, стимулируя процесс образования жирных кислот в печени.

Нейропептиды. В последние годы в отдельную группу выделяют более 50 пептидов, содержащихся в мозге человека и животных. Эти вещества определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль. Нейропептиды, называемые эндорфинами и энкефалинами, являются

производными β-липотропного гормона гипофиза, состоящего из 91 остатка аминокислот. β-Эндорфин представляет фрагмент гормона с 61-го по 91-й, у-эндорфин - с 61-го по 77-й, а а-эндорфин - с 61-го по 76-й остаток аминокислот. Энкефалины являются пентапептидами следующего строения:

Во всем мире сегодня интенсивно проводятся работы по выделению и изучению нейропептидов, целью которых является получение искусственным путем биологически активных соединений для использования их в качестве лекарств.

Вазоактивные пептиды. К группе пептидов, оказывающих влияние на тонус сосудов (вазоактивные), относятся брадикинин, кал-лидин и ангиотензин. Первый пептид содержит 9 остатков аминокислот, второй - 10, а третий - 8. Все они синтезируются из неактивных белковых предшественников в результате процесса постгрансляционной модификации. Например, ангиотензин, обладающий сосудосуживающими свойствами, образуется из белка сыворотки ангиотензиногена при последовательном действии протеолитических ферментов:

Пептидные токсины. Пептидную природу имеет ряд токсинов, вырабатываемых микроорганизмами, ядовитыми грибами, пчелами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Идентифицировано 5 энтеротоксинов, продуцируемых бактериями Staphylococcus aureus (А, В, С, D и Е) и 7 нейротоксинов (от А до G), вырабатываемых Clostridium botulinum. Стафилококковые токсины, имея в своем составе 239-296 остатков аминокислот, отличаются по значению изоэлектри-ческой точки, коэффициентам диффузии и седиментации. Токсины могут стать причиной пищевого отравления при употреблении молочных, мясных, рыбных, жидких яичных продуктов, а также салатов и кремовых

начинок мучных кондитерских изделий при условии несоблюдения правил санитарно-гигиенической обработки и хранения последних. Боту-линические токсины относятся к наиболее сильнодействующим ядам и часто вызывают смертельные пищевые отравления при использовании овощей, рыбы, фруктов и приправ, не обработанных в соответствии с нормами. Молекулярная масса, например, токсина Е - 350 кД, токсина А - несколько больше. Эти токсины инактивируются при температуре выше 80 ° С и в кислой среде.

Энтеротоксины могут вырабатываться и бактериями Salmonella и Clostridium perfringens, являясь при этом причиной расстройства работы кишечника, обморочных состояний и лихорадки (брюшного тифа). Продуцируются энтеротоксины чаще в продуктах животного происхождения (говядина, птица, сыр, рыба), чем растительного (фасоль, оливы). Наиболее хорошо изучен энтеротоксин С. perfringens с молекулярной массой 36 кД и изоэлектрической точкой 4,3. Токсин содержит 19 остатков аминокислот, среди которых преобладают аспарагиновая кислота, лейцин и глутаминовая кислота. Ухудшая транспорт электролитов и глюкозы, данный токсин вызывает гибель клеток кишечника.

Ядовитый гриб бледная поганка содержит около 10 циклических пептидов с молекулярной массой около 1000. Типичным представителем их является особо ядовитый токсин а-аманитин. К токсичным компонентам яда пчел, оказывающим сильное влияние на ЦНС, относится апа-мин, состоящий из 18 аминокислотных остатков, а морских моллюсков - конотоксин, содержащий 13 остатков:

Пептиды- антибиотики. Представителями данной группы пептидов являются грамицидин S - циклический антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus brevis, и сурфактин - поверхностно-активный (содержащий сложноэфирную связь) антибиотик, синтезируемый бактериями Bacillus subtilius. Оба антибиотика эффективны при борьбе с инфекционными заболеваниями, вызываемыми стрептококками и пневмококками:

Грамицидин способен быть ионофором, то есть переносчиком ионов К + и Na + через мембраны клеток.

Структурной основой антибиотиков, выделяемых плесневыми грибами Penicillium, является дипептид, построенный из остатков D-валина и цистина:

Антибиотики группы пенициллина эффективны при борьбе с инфекциями, вызываемыми стафилококками, стрептококками и другими микроорганизмами.

Вкусовые пептиды. Наиболее важными соединениями этой группы являются сладкие и горькие пептиды. В производстве мороженого, кремов в качестве подсластителей или усилителей вкуса используется аспартам, представляющий собой метиловый эфир L-α-аспартил-L-фенилаланина:

Аспартам слаще сахарозы в 180 раз, однако при длительном хранении и тепловой обработке сладость уменьшается. Подсластитель противопоказан больным фенилкетонурией. Пептиды горького вкуса образуются

при распаде белков в сырах и молоке при участии протеаз молочнокислых бактерий. Они представляют собой низкомолекулярные гидрофобные соединения, содержащие от 2 до 8 остатков аминокислот полипептидных цепей α s -казеина и β-казеина. Многие из горьких пептидов содержат N-концевую циклизованную глутаминовую кислоту. По мере гидролиза пептидов горький вкус таких соединений обычно исчезает.

Протекторные пептиды. Одним из наиболее распространенных соединений с протекторными свойствами является трипептид глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин). Глутатион содержится во всех животных, растениях, бактериях, однако наибольшее его количество встречается в дрожжах и зародыше пшеницы. Вступая в окислительно-восстановительные реакции, глутатион выполняет функцию протектора, предохраняющего свободные -SH группы от окисления.

Он принимает на себя действие окислителя, "защищая" тем самым белки или, например, аскорбиновую кислоту. При окислении глутатио-на образуется межмолекулярная дисульфидная связь:

Глутатион принимает участие в транспорте аминокислот через мембраны клеток, обезвреживает соединения ртути, ароматические углеводороды, перекисные соединения, предотвращает заболевание костного мозга и развитие катаракты глаз.

Восстановленная форма глутатиона, входящая в состав хлебопекарных дрожжей, особенно долго хранившихся, или муки из проросшего зерна, понижает упругие свойства клейковины и ухудшает качество пшеничного хлеба. Дезагрегирующее действие восстановленного глутатиона на белки клейковины может осуществляться как без разрыва пептидных связей, так и с их разрывом. Дезагрегация белков без разрыва пептидных связей происходит при участии НДДФН2-содержащего фермента глута-тионредуктазы:

Г-S-S-Г + НАД 2 Ф ↔ 2Г-SH + HАДФ,

а с разрывом - в присудствии тиоловых простериаз, активный центр которых содержит сульфгидрильные группы:

Разрыв пептидных связей в белках под действием активированных протеиназ приводит к ухудшению реологических свойств теста и качества хлеба в целом.

Пептиды, имеющие достаточно высокую молекулярную массу (более 5000 Да) и выполняющие ту или иную биологическую функцию, называются белками. Под первичной структурой белков понимают последовательность аминокислот в полипептидной цепи и положение дисуль-фидных связей, если они имеются. Последовательность аминокислотных остатков в цепи реализуется за счет пептидной связи. Пептидная связь имеет частично двойной характер, так как расстояние между -NH и -СО группами в ней занимает промежуточное (1,32А) положение между расстояниями одинарной (1,49А) и двойной (1,27А) связей. Кроме того, группы R чередуются по обе стороны пептидной связи, следовательно, наблюдается трансизомерия. Расстояния между другими атомами и углы в структуре полипептидных цепей представлены на рис. 2.9.

Многие белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных между собой ди-сульфидными связями. Образование дисульфид-ных мостиков -S-S- возможно и между двумя остатками цистеина, находящимися в одной полипептидной цепи. Примером могут служить основные белковые фракции клейковины: глиадин и глютенин пшеницы (см. Белки злаков).

Определение последовательности аминокислот в белках представляет интерес по двум причинам. Во-первых, эти данные необходимы для выяснения молекулярной основы биологической активности и, во-вторых, для установления тех принципов, на основе которых формируются те пространственные структуры, от которых зависят физико-химические, питательные и функциональные свойства белков, определяющие их усвояемость, переваривание, качество пищевых продуктов, поведение в ходе технологических потоков и хранения. Для определения первичной структуры белка сначала разрывают

Рис. 2.9. Расстояние и углы между атомами в структуре полипептидной цепи

дисульфидные связи, затем определяют аминокислотный состав, N-кон-цевую и С-концевую аминокислоты и порядок соединения аминокислот друг с другом. Разрыв дисульфидных -S-S- связей осуществляют сильным окислителем (надмуравьиной кислотой) или восстановителем, а аминокислотный состав определяют после гидролиза пептидных связей 6 н раствором НС1 при 110°С в течение 24 ч в вакууме. Для анализа триптофана проводят щелочной гидролиз, так как в кислой среде данная аминокислота разрушается. Смеси аминокислот, полученные в результате гидролиза, фракционируют хроматографией на катионообменной смоле и идентифицируют (см. Качественное и количественное определение белка).

Порядок соединения аминокислотных остатков друг с другом определяют химическими (метод Эдмана) и ферментативными методами. Ферментативные методы основаны на свойстве специфичности ферментов. Так, трипсин разрывает молекулу на уровне карбоксильных групп лизина и аргинина, химотрипсин - карбоксильных групп ароматических аминокислот:

Для анализа последовательности аминокислотных остатков исходный материал делят на три части, одну из которых обрабатывают холодной НС1, другую - трипсином, третью - химотрипсином. Полученные смеси пептидов анализируют по аминокислотному составу и обрабатывают, наконец, экзопептидазами (амино- и карбоксипептидазами). Результаты суммируют с учетом того, что разрыв пептидов происходит в определенных местах цепи. Ниже иллюстрируется аминокислотная последовательность пептида из 25 первых аминокислот α 2 - и γ 1 ,-глиадинов пшеницы, расшифрованная таким образом для американского сорта Понка:

Полипептидная цепь белковой молекулы не лежит в одной плоскости. Полинг и Кори показали, что многие белки имеют конфигурацию а-спирали, которую легко можно представить в виде спирали, идущей по поверхности воображаемого цилиндра. Такая структура устойчива благодаря большому количеству водородных связей между -СО и -NH

Рис. 2.10. Вторичная структура белков: а) α-спираль (жирные линии - водородные связи); б) β-конфор-мация (R - боковые группы аминокислотных остатков)

группами пептидных связей. Водородные связи возникают между ковалентно связанным атомом водорода, несущим небольшой положительный заряд, и соседним атомом, обладающим незначительным отрицательным зарядом (кислородом, азотом). Некоторые фибриллярные белки ф-керотин, фиброин шелка) образуют (3-конформацию, представляющую как бы ряд листков, расположенных под углом друг к другу (рис. 2.10).

Наряду с большим количеством водородных связей в стабилизации вторичной структуры белка принимают участие другие относительно слабые связи: электростатические и гидрофобные. Энергия этих связей мала по сравнению с энергией ковалентных пептидных и ди-сульфидных связей, однако благодаря своей многочисленности они обеспечивают устойчивость макромолекул и позволяют образовывать активные комплексы (фермент-субстрат, антиген-антитело, репрессор-ДНК). Природа таких связей приведена на рис. 2.11.

Между двумя противоположно заряженными полярными группами, например, боковыми цепями аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженным протони-рованным основанием (остатки аргинина, лизина, гистидина), осуществляются электростатические притяжения. Они более прочные, чем водородные связи. Гидрофобные связи возникают при участии групп -СН2, - СН3 ва-лина, лейцина или ароматического кольца фенил-аланина. Они представляют собой скопление заряда, обусловленного выталкиванием воды из пространства при близком взаимном расположении неполярных групп.

Регулярную вторичную структуру пептидных связей обеспечивают водородные связи, тогда как другие слабые силы участвуют в ней в меньшей степени. Слабые силы имеют большее значение в формировании третичной структуры белка. Впервые третичная структура

Рис. 2.11. Слабые связи:Водородные: 1 - между пептидными группами; 2 - между кислотами и спиртами (серии); 3 - между фенолом и имидазолом. Электростатические: 4 - между основаниями (аргинин, лизин) и кислотами (глутаминовая, аспарагиновая). Гидрофобные: 5 - при участии лейцина, изолейцина, валина, аланина; 6 - с участием фенилаланина

установлена для миоглобина, затем для гемоглобина крови. В данной структуре белка важную роль играют изгибы, обусловленные присутствием аминокислоты пролин. В изгибах отсутствует спирализованная структура. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот в третичной структуре белков является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, гидрофильных - на ее поверхности.

Многие белки обладают четвертичной структурой. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены друг с другом с помощью слабых нековалентных связей. Действия мочевины, кислых и солевых растворов, детергентов часто приводят к диссоциации белка на субъединицы и потере их биологической активности. Диссоциация может быть обратимой. Примером белков с четвертичной структурой могут служить ферменты лактатдегидрогеназа и глютаматдегидрогеназа, содержащие, соответственно, четыре и восемь субъединиц.

Особенности химического строения боковых цепей аминокислотных остатков и расположение их в пространстве определенным образом обеспечивают, при выполнении белками биологических функций, компле-ментарность (соответствие) контактируемых поверхностей или поверхностей белка с небелковыми соединениями по принципу "ключ к замку". Имеется ряд экспериментальных доказательств относительно механизма формирования структуры молекулы белка путем ассоциации

α-спиралей и складчатых β-слоев (рис. 2.12). Этапы скручивания белка включают формирование двух временно создающихся коротких α- или β-спиралей, которые затем стабилизируются с образованием комплекса. Сформировавшиеся комплексы αα, β, αβ, называемые единицами скручивания, далее выступают в роли самостоятельных центров, способных к взаимодействию с другими элементами вторичной структуры. Задача заключается в том, чтобы как можно полнее расшифровать тот путь, который приводит к формированию функционально активной структуры белка в каждом конкретном случае.

Рис. 2.12. Предполагаемые этапы скручивания белка

44 :: 45 :: 46 :: 47 :: 48 :: 49 :: 50 :: 51 :: 52 :: 53 :: 54 :: 55 :: Содержание

56 :: 57 :: 58 :: 59 :: 60 :: 61 :: 62 :: 63 :: 64 :: 65 :: 66 :: Содержание

Главной составной частью пищи являются белки. Основ-ное назначение их — построение клеток и тканей, необхо-димых для роста, развития и осуществления жизненных функций организма. Белки входят в состав имунных тел, гормонов, ферментов.

Имунные тела (антитела) нужны организму для защиты его от различных заболеваний. Гормоны принимают участие в обмене веществ. Ферменты -биологические катализаторы, которые ускоряют в десятки и сотни тысяч раз биохимические реакции, происходящие в организме.

В желудочно-кишечном тракте белки пищи под влиянием пищеварительных соков, содержащих ферменты, постепенно расщепляются до более простых соединений- альбумоз и пептонов, а затем до аминокислот. Последние участвуют в об-разовании новых белков, свойственных организму человека.

В тканях одновременно с процессами образования новых белков происходит разрушение старых, которые выводятся из организма в виде конечных продуктов обмена: мочевины, аммиака, креатинина и других азотосодержащих соединений. У здоровых детей при рациональном питании количество поступающего с пищей азота (в составе белков) должно быть больше, чем количество выводимого (положительный баланс азота). Азот в организме используется для образования белка, развития и роста тканей. При отрицательном балансе азота и даже при азотистом равновесии в организме ребенка начинается распад собственных белков, что посте-пенно приводит к истощению.

Недостаток белков в пище ведет к глубоким изменениям » организме детей: замедляется рост, нарушается формиро-вание скелета и мышц, зубы поражаются кариесом. К этому нередко присоединяются анемия (малокровие) и Нарушение обмена веществ.

Недостаточное образование иммунных тел, снижение за-щитных сил организма увеличивает заболеваемость детей. Постоянный дефицит белка в питании негативно влияет на умственное развитие детей, они позже овладевают речью, отстают в учебе. Интеллектуальные способности могут оста-ваться стойко пониженными и после устранения белковой недостаточности, перенесенной в раннем возрасте.

Питание с избыточным количеством белка, как уже отме-чалось выше, также не полезно для ребенка: в кишечнике усиливаются гнилостные процессы, в организме накапли-ваются продукты неполного окисления белков, с мочой выделяется много азотистых соединений. Это затрудняет работу печени и органов выделения. Излишек белков, особен-но животного происхождения, ведет к повышению возбуди-мости нервной системы, способствует развитию заболеваний, связанных с нарушением обмена веществ.

Источником белка являются многие продукты животного и растительного происхождения. В зависимости от этого их делят на белки животные и растительные.

Из основных продуктов питания наиболее богаты белком (в г на. 100 г съедобной части): мясо (15-20), рыба (13,0- 20,5), сыр (25-^30), яйцо (12,7), творог (14-18), молоко коровье (2,8-3,2), а из растительных продуктов – бобовые (23), хлеб (5,5-8,3), крупы (7-13), картофель (2).

В суточном рационе детей дошкольного возраста коли-чество белка должно составлять 13-15 % общей калорий-ности рациона; доля белков животного происхождения в суточном рационе для детей 1-3-х лет – 75-70 %, к 6 го-дам – 65 %, в школьном возрасте – 60-50 % .